Určení sekundární struktury rekombinantního psbH, fotosyntetického membránového proteinu ze sinice Synechocystis sp. PCC 6803

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67179843%3A_____%2F05%3A00029260" target="_blank" >RIV/67179843:_____/05:00029260 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/60076658:12640/05:00006502

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Secondary structure estimation of recombinant psbH, encoding a photosynthetic membrane protein of cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803

Popis výsledku v původním jazyce

The PsbH protein of cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 was expressed as a fusion protein with glutathione-S transferase (GST) in E. coli grown on a mineral medium enriched in 15 N isotope. After enzymatic cleavage of the fusion protein, the H-1-N-15-HSQC spectrum of PsbH protein in presence of the detergent P-D-octyl-glucopyranoside (OG) was recorded on a Bruker DRX 500 MHz NMR spectrometer equipped with a 5 mm TXI cryoprobe to enhance the sensitivity and resolution. Non-labelled protein was usedfor secondary structure estimation by de-convolution from circular dichroism (CD) spectra. Experimental results were compared with our results from a structural model of PsbH using a restraint-based comparative modelling approach combined with moleculardynamics and energetic modelling. We found that PsbH shows 34-38% alpha-helical structure (ThrM-Ser60), a maximum of around 15 % of beta-sheet,and 12-19 % of P-turn.

Název v anglickém jazyce

Secondary structure estimation of recombinant psbH, encoding a photosynthetic membrane protein of cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803

Popis výsledku anglicky

The PsbH protein of cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803 was expressed as a fusion protein with glutathione-S transferase (GST) in E. coli grown on a mineral medium enriched in 15 N isotope. After enzymatic cleavage of the fusion protein, the H-1-N-15-HSQC spectrum of PsbH protein in presence of the detergent P-D-octyl-glucopyranoside (OG) was recorded on a Bruker DRX 500 MHz NMR spectrometer equipped with a 5 mm TXI cryoprobe to enhance the sensitivity and resolution. Non-labelled protein was usedfor secondary structure estimation by de-convolution from circular dichroism (CD) spectra. Experimental results were compared with our results from a structural model of PsbH using a restraint-based comparative modelling approach combined with moleculardynamics and energetic modelling. We found that PsbH shows 34-38% alpha-helical structure (ThrM-Ser60), a maximum of around 15 % of beta-sheet,and 12-19 % of P-turn.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Photosynthetica

ISSN

0300-3604

e-ISSN

—

Svazek periodika

43

Číslo periodika v rámci svazku

3

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

4

Strana od-do

421-424

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—