Conserved Residues within the Putative S4?S5 Region Serve Distinct Functions among Thermosensitive Vanilloid Transient Receptor Potential (TRPV) Channels

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985823%3A_____%2F10%3A00354172" target="_blank" >RIV/67985823:_____/10:00354172 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Conserved Residues within the Putative S4?S5 Region Serve Distinct Functions among Thermosensitive Vanilloid Transient Receptor Potential (TRPV) Channels

Popis výsledku v původním jazyce

Based on the structural similarity to voltage-gated potassium channels, the voltage-sensing domain in the TRP channels is hypothesized to be comprised of positively charged amino acids distributed within the transmembrane segments S1-S4. Our data providethe first functional evidence that, despite the highly conserved nature of S4 and the S4-S5 linker, the mechanisms of temperature and chemical sensitivity in TRPV1 appear to utilize different residues from those in TRPV2 and TRPV3, which indicates thatthese mechanisms are not fully conserved throughout thermosensitive TRPV channels. This conclusion is further supported by our finding that one specific mode of chemical activation of TRPV1 is separable from other activation mechanisms and depends on onebasic residue in the S4/S4-S5 domain

Název v anglickém jazyce

Conserved Residues within the Putative S4?S5 Region Serve Distinct Functions among Thermosensitive Vanilloid Transient Receptor Potential (TRPV) Channels

Popis výsledku anglicky

Based on the structural similarity to voltage-gated potassium channels, the voltage-sensing domain in the TRP channels is hypothesized to be comprised of positively charged amino acids distributed within the transmembrane segments S1-S4. Our data providethe first functional evidence that, despite the highly conserved nature of S4 and the S4-S5 linker, the mechanisms of temperature and chemical sensitivity in TRPV1 appear to utilize different residues from those in TRPV2 and TRPV3, which indicates thatthese mechanisms are not fully conserved throughout thermosensitive TRPV channels. This conclusion is further supported by our finding that one specific mode of chemical activation of TRPV1 is separable from other activation mechanisms and depends on onebasic residue in the S4/S4-S5 domain

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

FH - Neurologie, neurochirurgie, neurovědy

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2010

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Biological Chemistry

ISSN

0021-9258

e-ISSN

—

Svazek periodika

285

Číslo periodika v rámci svazku

53

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

8

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

285622600031

EID výsledku v databázi Scopus

—