Yeast 14-3-3 proteins participate in the regulation of cell cation homeostasis via interaction with Nha1 alkali-metal-cation/proton antiporter

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985823%3A_____%2F12%3A00377359" target="_blank" >RIV/67985823:_____/12:00377359 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2012.03.013" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2012.03.013</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2012.03.013" target="_blank" >10.1016/j.bbagen.2012.03.013</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Yeast 14-3-3 proteins participate in the regulation of cell cation homeostasis via interaction with Nha1 alkali-metal-cation/proton antiporter

Popis výsledku v původním jazyce

Disruption of BMH1 in S. cerevisiae, encoding the major 14-3-3 isoform, resulted in an increased sensitivity to Na+, Li+ and K+ and to cationic drugs. BMH1 deletion did not affect plasma membrane potential. Testing the genetic interaction between BMH genes and genes encoding five plasma-membrane potassium and sodium transporters revealed, that 14-3-3 proteins neither interact with the potassium uptake systems, nor with the potassium-specific channel nor with the Na+(K+)-ATPases. Instead, a genetic interaction was identified between BMH1 and NHA1 which encodes an Na+(K+)/H+ antiporter

Název v anglickém jazyce

Yeast 14-3-3 proteins participate in the regulation of cell cation homeostasis via interaction with Nha1 alkali-metal-cation/proton antiporter

Popis výsledku anglicky

Disruption of BMH1 in S. cerevisiae, encoding the major 14-3-3 isoform, resulted in an increased sensitivity to Na+, Li+ and K+ and to cationic drugs. BMH1 deletion did not affect plasma membrane potential. Testing the genetic interaction between BMH genes and genes encoding five plasma-membrane potassium and sodium transporters revealed, that 14-3-3 proteins neither interact with the potassium uptake systems, nor with the potassium-specific channel nor with the Na+(K+)-ATPases. Instead, a genetic interaction was identified between BMH1 and NHA1 which encodes an Na+(K+)/H+ antiporter

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2012

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biochimica et Biophysica Acta. General Subjects

ISSN

0304-4165

e-ISSN

—

Svazek periodika

1820

Číslo periodika v rámci svazku

7

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

10

Strana od-do

849-858

Kód UT WoS článku

000305366100007

EID výsledku v databázi Scopus

—