Molecular Mechanisms of Methoctramine Binding and Selectivity at Muscarinic Acetylcholine Receptors

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985823%3A_____%2F14%3A00431597" target="_blank" >RIV/67985823:_____/14:00431597 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61389030:_____/14:00431597

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1124/mol.114.093310" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1124/mol.114.093310</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1124/mol.114.093310" target="_blank" >10.1124/mol.114.093310</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Molecular Mechanisms of Methoctramine Binding and Selectivity at Muscarinic Acetylcholine Receptors

Popis výsledku v původním jazyce

We demonstrate that methoctramine high affinity binding to the M2 receptors involves simultaneous interaction with both the orthosteric binding site and the allosteric binding site located between the second and third extracellular loops. Lysine 523 in the third extracellular loop of the M3 receptors forms a hydrogen bond with glutamate 219 of the second extracellular loop that hinders methoctramine binding to the allosteric site at this receptor subtype and results in low affinity of M3 receptor for methoctramine

Název v anglickém jazyce

Molecular Mechanisms of Methoctramine Binding and Selectivity at Muscarinic Acetylcholine Receptors

Popis výsledku anglicky

We demonstrate that methoctramine high affinity binding to the M2 receptors involves simultaneous interaction with both the orthosteric binding site and the allosteric binding site located between the second and third extracellular loops. Lysine 523 in the third extracellular loop of the M3 receptors forms a hydrogen bond with glutamate 219 of the second extracellular loop that hinders methoctramine binding to the allosteric site at this receptor subtype and results in low affinity of M3 receptor for methoctramine

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

ED - Fyziologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2014

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Molecular Pharmacology

ISSN

0026-895X

e-ISSN

—

Svazek periodika

86

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

13

Strana od-do

180-192

Kód UT WoS článku

000339267500006

EID výsledku v databázi Scopus

—