Allosteric Activation of Yeast Enzyme Neutral Trehalase by Calcium and 14-3-3 Protein
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985823%3A_____%2F19%3A00504680" target="_blank" >RIV/67985823:_____/19:00504680 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/00216208:11310/19:10396023
Výsledek na webu
<a href="http://www.biomed.cas.cz/physiolres/pdf/2019/68_147.pdf" target="_blank" >http://www.biomed.cas.cz/physiolres/pdf/2019/68_147.pdf</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.33549/physiolres.933950" target="_blank" >10.33549/physiolres.933950</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Allosteric Activation of Yeast Enzyme Neutral Trehalase by Calcium and 14-3-3 Protein
Popis výsledku v původním jazyce
Neutral trehalase 1 (Nth1) from Saccharomyces cerevisiae catalyzes disaccharide trehalose hydrolysis and helps yeast to survive adverse conditions, such as heat shock, starvation or oxidative stress. 14-3-3 proteins, master regulators of hundreds of partner proteins, participate in many key cellular processes. Nth1 is activated by phosphorylation followed by 14-3-3 protein (Bmh) binding. The activation mechanism is also potentiated by Ca2+ binding within the EF-hand-like motif. This review summarizes the current knowledge about trehalases and the molecular and structural basis of Nth1 activation. The crystal structure of fully active Nth1 bound to 14-3-3 protein provided the first high-resolution view of a trehalase from a eukaryotic organism and showed 14-3-3 proteins as structural modulators and allosteric effectors of multi-domain binding partners.
Název v anglickém jazyce
Allosteric Activation of Yeast Enzyme Neutral Trehalase by Calcium and 14-3-3 Protein
Popis výsledku anglicky
Neutral trehalase 1 (Nth1) from Saccharomyces cerevisiae catalyzes disaccharide trehalose hydrolysis and helps yeast to survive adverse conditions, such as heat shock, starvation or oxidative stress. 14-3-3 proteins, master regulators of hundreds of partner proteins, participate in many key cellular processes. Nth1 is activated by phosphorylation followed by 14-3-3 protein (Bmh) binding. The activation mechanism is also potentiated by Ca2+ binding within the EF-hand-like motif. This review summarizes the current knowledge about trehalases and the molecular and structural basis of Nth1 activation. The crystal structure of fully active Nth1 bound to 14-3-3 protein provided the first high-resolution view of a trehalase from a eukaryotic organism and showed 14-3-3 proteins as structural modulators and allosteric effectors of multi-domain binding partners.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10608 - Biochemistry and molecular biology
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2019
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Physiological Research
ISSN
0862-8408
e-ISSN
—
Svazek periodika
68
Číslo periodika v rámci svazku
2
Stát vydavatele periodika
CZ - Česká republika
Počet stran výsledku
14
Strana od-do
147-160
Kód UT WoS článku
000465948800003
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85065504477