Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

NMDAR-Activated PP1 Dephosphorylates GluN2B to Modulate NMDAR Synaptic Content

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985823%3A_____%2F19%3A00508602" target="_blank" >RIV/67985823:_____/19:00508602 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://doi.org/10.1016/j.celrep.2019.06.030" target="_blank" >https://doi.org/10.1016/j.celrep.2019.06.030</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.celrep.2019.06.030" target="_blank" >10.1016/j.celrep.2019.06.030</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    NMDAR-Activated PP1 Dephosphorylates GluN2B to Modulate NMDAR Synaptic Content

  • Popis výsledku v původním jazyce

    In mature neurons, postsynaptic N-methyl-D-aspartate receptors (NMDARs) are segregated into two populations, synaptic and extrasynaptic, which differ in localization, function, and associated intracellular cascades. These two pools are connected via lateral diffusion, and receptor exchange between them modulates synaptic NMDAR content. Here, we identify the phosphorylation of the PDZ-ligand of the GIuN2B subunit of NMDARs (at S1480) as a critical determinant in dynamically controlling NMDAR synaptic content. We find that phosphorylation of GIuN2B at S1480 maintains NMDARs at extrasynaptic membranes as part of a protein complex containing protein phosphatase 1 (PP1). Global activation of NMDARs leads to the activation of PP1, which mediates dephosphorylation of GluN2B at S1480 to promote an increase in synaptic NMDAR content. Thus, PP1-mediated dephosphorylation of the GIuN2B PDZ-ligand modulates the synaptic expression of NMDARs in mature neurons in an activity-dependent manner, a process with profound consequences for synaptic and structural plasticity, metaplasticity, and synaptic neurotrans-mission.

  • Název v anglickém jazyce

    NMDAR-Activated PP1 Dephosphorylates GluN2B to Modulate NMDAR Synaptic Content

  • Popis výsledku anglicky

    In mature neurons, postsynaptic N-methyl-D-aspartate receptors (NMDARs) are segregated into two populations, synaptic and extrasynaptic, which differ in localization, function, and associated intracellular cascades. These two pools are connected via lateral diffusion, and receptor exchange between them modulates synaptic NMDAR content. Here, we identify the phosphorylation of the PDZ-ligand of the GIuN2B subunit of NMDARs (at S1480) as a critical determinant in dynamically controlling NMDAR synaptic content. We find that phosphorylation of GIuN2B at S1480 maintains NMDARs at extrasynaptic membranes as part of a protein complex containing protein phosphatase 1 (PP1). Global activation of NMDARs leads to the activation of PP1, which mediates dephosphorylation of GluN2B at S1480 to promote an increase in synaptic NMDAR content. Thus, PP1-mediated dephosphorylation of the GIuN2B PDZ-ligand modulates the synaptic expression of NMDARs in mature neurons in an activity-dependent manner, a process with profound consequences for synaptic and structural plasticity, metaplasticity, and synaptic neurotrans-mission.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    30103 - Neurosciences (including psychophysiology)

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2019

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Cell Reports

  • ISSN

    2211-1247

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    28

  • Číslo periodika v rámci svazku

    2

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    10

  • Strana od-do

    332-341

  • Kód UT WoS článku

    000474580800005

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85067956454