HMGB1 and HMGB2 cell-specifically down-regulate the p53-and p73-dependent sequence-specific transactivation from the human Bax gene promoter.

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F02%3A17023021" target="_blank" >RIV/68081707:_____/02:17023021 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

HMGB1 and HMGB2 cell-specifically down-regulate the p53-and p73-dependent sequence-specific transactivation from the human Bax gene promoter.

Popis výsledku v původním jazyce

We report that HMGB1 physically interacts with two splicing variants of p73, alpha and beta (pull-down assay), and enhances binding of p73 to specific cognate DNA sites (gel-shift assay). Both HMG box domains of HMGB1, A and B, interact with p73alpha. Association of HMGB1 with p73, like the demonstrated ability of HMGB1 to stimulate p73 binding to different p53-responsive elements, requires the oligomerization region and/or region between DNA-binding domain and oligomerization domain of p73 (residues 312-381). Transient transfections revealed that ectopically expressed or endogenous HMGB1 and HMGB2 (antisense strategy) significantly inhibit in vivo both p73alpha/beta- and p53-dependent transactivation from the Bax gene promoter (and much less from Mdm2and p21(waf1) promoters) in p53-deficient SAOS-2 cells. In contrast, HMGB1 and HGMB2 stimulate p73- or p53-dependent transactivation in p53-deficient H1299 cells, irrespective of the promoter used.

Název v anglickém jazyce

HMGB1 and HMGB2 cell-specifically down-regulate the p53-and p73-dependent sequence-specific transactivation from the human Bax gene promoter.

Popis výsledku anglicky

We report that HMGB1 physically interacts with two splicing variants of p73, alpha and beta (pull-down assay), and enhances binding of p73 to specific cognate DNA sites (gel-shift assay). Both HMG box domains of HMGB1, A and B, interact with p73alpha. Association of HMGB1 with p73, like the demonstrated ability of HMGB1 to stimulate p73 binding to different p53-responsive elements, requires the oligomerization region and/or region between DNA-binding domain and oligomerization domain of p73 (residues 312-381). Transient transfections revealed that ectopically expressed or endogenous HMGB1 and HMGB2 (antisense strategy) significantly inhibit in vivo both p73alpha/beta- and p53-dependent transactivation from the Bax gene promoter (and much less from Mdm2and p21(waf1) promoters) in p53-deficient SAOS-2 cells. In contrast, HMGB1 and HGMB2 stimulate p73- or p53-dependent transactivation in p53-deficient H1299 cells, irrespective of the promoter used.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2002

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Biological Chemistry

ISSN

0021-9258

e-ISSN

—

Svazek periodika

277

Číslo periodika v rámci svazku

9

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

8

Strana od-do

7157-7164

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—