Nativní a denaturovaný hovězí serumalbumin. D.c. polarografie, striping voltametrie a chronopotenciometrie konstantním proudem
Popis výsledku
Nativní a denaturovaný hovězí sérový albumin (BSA) byly studovány polarografickou a voltametrickou Brdičkovou katalytickou reakcí v roztocích obsahujících kobalt a chronopotenciometrickou stripovací analýzou (CPSA) konstantním proudem v borátovém pufru pH 9,3. Zjistili jsme, že 90 nM denaturovaného BSA poskytlo katalytický pík H (kolem -1,8 V proti Ag/AgCl/š M KCl). Tento pík byl asi 50x vyšší než nativního proteinu za týchž podmínek. Kvalitativně podobné výsledky byly získány také s dalšími bílkovinamiv nativním a denaturovaném stavu, a to jmenovitě lidský serumalbumin, gamma-globulin, myoglobin a alfa-krystalin. 2 nM denaturovaný BSA vykazoval dobře vyvinutý CPS pík (při době akumulace 5 min), zatímco nativní BSA za stejných podmínek neposkytl téměřžádný signál.
Klíčová slova
protein electrochemistrybovine serum albuminnative and denatured proteins
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Native and denatured bovine serum albumin. D.c. polarography, stripping voltammetry and constant current chronopotentiometry
Popis výsledku v původním jazyce
Native and denatured states of bovine serum albumin (BSA) were studied by d.c. polarographic and voltammetric Brdicka catalytic responses (BCR) in cobalt-containing solution and by constant current chronopotentiometric stripping analysis (CPSA) in boratebuffer, pH 9.3. We found that 90 nM denatured BSA produced catalytic peak H (around -1.8 V vs. Ag/AgCl/3M KCl). This peak was about 50-fold higher than the native protein under the same conditions. Qualitatively similar results were obtained also with other proteins in native and denatured states, such as human serum albumin, gamma-globulin, myoglobin and alpha-crystallin. 2 nM denatured BSA produced a well-developed CPS peak (at accumulation time 5 min) while native BSA yielded almost no signal underthe same conditions.
Název v anglickém jazyce
Native and denatured bovine serum albumin. D.c. polarography, stripping voltammetry and constant current chronopotentiometry
Popis výsledku anglicky
Native and denatured states of bovine serum albumin (BSA) were studied by d.c. polarographic and voltammetric Brdicka catalytic responses (BCR) in cobalt-containing solution and by constant current chronopotentiometric stripping analysis (CPSA) in boratebuffer, pH 9.3. We found that 90 nM denatured BSA produced catalytic peak H (around -1.8 V vs. Ag/AgCl/3M KCl). This peak was about 50-fold higher than the native protein under the same conditions. Qualitatively similar results were obtained also with other proteins in native and denatured states, such as human serum albumin, gamma-globulin, myoglobin and alpha-crystallin. 2 nM denatured BSA produced a well-developed CPS peak (at accumulation time 5 min) while native BSA yielded almost no signal underthe same conditions.
Klasifikace
Druh
Jx - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
BO - Biofyzika
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2006
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of the Electroanalytical Chemistry and Journal of Electroanalytical Chemistry and Interfacial Electrochemistry
ISSN
0022-0728
e-ISSN
—
Svazek periodika
593
Číslo periodika v rámci svazku
1-2
Stát vydavatele periodika
CH - Švýcarská konfederace
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
172-178
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—
Základní informace
Druh výsledku
Jx - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP
BO - Biofyzika
Rok uplatnění
2006