Nativní a denaturovaný hovězí serumalbumin. D.c. polarografie, striping voltametrie a chronopotenciometrie konstantním proudem

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F06%3A00047938" target="_blank" >RIV/68081707:_____/06:00047938 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Native and denatured bovine serum albumin. D.c. polarography, stripping voltammetry and constant current chronopotentiometry

Popis výsledku v původním jazyce

Native and denatured states of bovine serum albumin (BSA) were studied by d.c. polarographic and voltammetric Brdicka catalytic responses (BCR) in cobalt-containing solution and by constant current chronopotentiometric stripping analysis (CPSA) in boratebuffer, pH 9.3. We found that 90 nM denatured BSA produced catalytic peak H (around -1.8 V vs. Ag/AgCl/3M KCl). This peak was about 50-fold higher than the native protein under the same conditions. Qualitatively similar results were obtained also with other proteins in native and denatured states, such as human serum albumin, gamma-globulin, myoglobin and alpha-crystallin. 2 nM denatured BSA produced a well-developed CPS peak (at accumulation time 5 min) while native BSA yielded almost no signal underthe same conditions.

Název v anglickém jazyce

Native and denatured bovine serum albumin. D.c. polarography, stripping voltammetry and constant current chronopotentiometry

Popis výsledku anglicky

Native and denatured states of bovine serum albumin (BSA) were studied by d.c. polarographic and voltammetric Brdicka catalytic responses (BCR) in cobalt-containing solution and by constant current chronopotentiometric stripping analysis (CPSA) in boratebuffer, pH 9.3. We found that 90 nM denatured BSA produced catalytic peak H (around -1.8 V vs. Ag/AgCl/3M KCl). This peak was about 50-fold higher than the native protein under the same conditions. Qualitatively similar results were obtained also with other proteins in native and denatured states, such as human serum albumin, gamma-globulin, myoglobin and alpha-crystallin. 2 nM denatured BSA produced a well-developed CPS peak (at accumulation time 5 min) while native BSA yielded almost no signal underthe same conditions.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2006

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of the Electroanalytical Chemistry and Journal of Electroanalytical Chemistry and Interfacial Electrochemistry

ISSN

0022-0728

e-ISSN

—

Svazek periodika

593

Číslo periodika v rámci svazku

1-2

Stát vydavatele periodika

CH - Švýcarská konfederace

Počet stran výsledku

7

Strana od-do

172-178

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—