Redox state of p63 and p73 core domains regulates sequence-specific DNA binding

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F13%3A00392682" target="_blank" >RIV/68081707:_____/13:00392682 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2013.02.097" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2013.02.097</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2013.02.097" target="_blank" >10.1016/j.bbrc.2013.02.097</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Redox state of p63 and p73 core domains regulates sequence-specific DNA binding

Popis výsledku v původním jazyce

Cysteine oxidation and covalent modification of redox sensitive transcription factors including p53 are known, among others, as important events in cell response to oxidative stress. All p53 family proteins p53, p63 and p73 act as stress-responsive transcription factors. Oxidation of p53 central DNA binding domain destroys its structure and abolishes its sequence-specific binding by affecting zinc ion coordination at the protein-DNA interface. Proteins p63 and p73 can bind the same response elements asp53 but exhibit distinct functions. Moreover, all three proteins contain highly conserved cysteines in central DNA binding domain suitable for possible redox modulation.

Název v anglickém jazyce

Redox state of p63 and p73 core domains regulates sequence-specific DNA binding

Popis výsledku anglicky

Cysteine oxidation and covalent modification of redox sensitive transcription factors including p53 are known, among others, as important events in cell response to oxidative stress. All p53 family proteins p53, p63 and p73 act as stress-responsive transcription factors. Oxidation of p53 central DNA binding domain destroys its structure and abolishes its sequence-specific binding by affecting zinc ion coordination at the protein-DNA interface. Proteins p63 and p73 can bind the same response elements asp53 but exhibit distinct functions. Moreover, all three proteins contain highly conserved cysteines in central DNA binding domain suitable for possible redox modulation.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2013

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biochemical and Biophysical Research Communications

ISSN

0006-291X

e-ISSN

—

Svazek periodika

433

Číslo periodika v rámci svazku

4

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

5

Strana od-do

445-449

Kód UT WoS článku

000318259100016

EID výsledku v databázi Scopus

—