Iron(II) Supramolecular Helicates Condense Plasmid DNA and Inhibit Vital DNA-Related Enzymatic Activities
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F15%3A00447649" target="_blank" >RIV/68081707:_____/15:00447649 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/chem.201501307" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/chem.201501307</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/chem.201501307" target="_blank" >10.1002/chem.201501307</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Iron(II) Supramolecular Helicates Condense Plasmid DNA and Inhibit Vital DNA-Related Enzymatic Activities
Popis výsledku v původním jazyce
The dinuclear iron(II) supramolecular helicates [Fe2L3]Cl-4 (L= C25H20N4) bind to DNA through noncovalent (i. e., hydrogen-bonding, electrostatic) interactions and exhibit antimicrobial and anticancer effects. In this study, we show that the helicates condense plasmid DNA with a much higher potency than conventional DNA-condensing agents. Notably, molecules of DNA in the presence of the M enantiomer of [Fe2L]Cl-4 do not form intermolecular aggregates typically formed by other condensing agents, such asspermidine or spermine. The helicates inhibit the activity of several DNA-processing enzymes, such as RNA polymerase, DNA topoisomerase I, deoxyribonuclease I, and site-specific restriction endonucleases. However, the results also indicate that the DNA condensation induced by the helicates does not play a crucial role in these inhibition reactions. The mechanisms for the inhibitory effects of [Fe2L3]Cl-4 helicates on DNA-related enzymatic activities have been proposed.
Název v anglickém jazyce
Iron(II) Supramolecular Helicates Condense Plasmid DNA and Inhibit Vital DNA-Related Enzymatic Activities
Popis výsledku anglicky
The dinuclear iron(II) supramolecular helicates [Fe2L3]Cl-4 (L= C25H20N4) bind to DNA through noncovalent (i. e., hydrogen-bonding, electrostatic) interactions and exhibit antimicrobial and anticancer effects. In this study, we show that the helicates condense plasmid DNA with a much higher potency than conventional DNA-condensing agents. Notably, molecules of DNA in the presence of the M enantiomer of [Fe2L]Cl-4 do not form intermolecular aggregates typically formed by other condensing agents, such asspermidine or spermine. The helicates inhibit the activity of several DNA-processing enzymes, such as RNA polymerase, DNA topoisomerase I, deoxyribonuclease I, and site-specific restriction endonucleases. However, the results also indicate that the DNA condensation induced by the helicates does not play a crucial role in these inhibition reactions. The mechanisms for the inhibitory effects of [Fe2L3]Cl-4 helicates on DNA-related enzymatic activities have been proposed.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
BO - Biofyzika
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GA13-08273S" target="_blank" >GA13-08273S: Biofyzikální analýza kondenzace DNA. Efekt nových organokovových sloučenin s biologickou aktivitou.</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2015
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Chemistry - A European Journal
ISSN
0947-6539
e-ISSN
—
Svazek periodika
21
Číslo periodika v rámci svazku
31
Stát vydavatele periodika
DE - Spolková republika Německo
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
11189-11195
Kód UT WoS článku
000358216200034
EID výsledku v databázi Scopus
—