Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Iron(II) Supramolecular Helicates Condense Plasmid DNA and Inhibit Vital DNA-Related Enzymatic Activities

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F15%3A00447649" target="_blank" >RIV/68081707:_____/15:00447649 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1002/chem.201501307" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/chem.201501307</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1002/chem.201501307" target="_blank" >10.1002/chem.201501307</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Iron(II) Supramolecular Helicates Condense Plasmid DNA and Inhibit Vital DNA-Related Enzymatic Activities

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The dinuclear iron(II) supramolecular helicates [Fe2L3]Cl-4 (L= C25H20N4) bind to DNA through noncovalent (i. e., hydrogen-bonding, electrostatic) interactions and exhibit antimicrobial and anticancer effects. In this study, we show that the helicates condense plasmid DNA with a much higher potency than conventional DNA-condensing agents. Notably, molecules of DNA in the presence of the M enantiomer of [Fe2L]Cl-4 do not form intermolecular aggregates typically formed by other condensing agents, such asspermidine or spermine. The helicates inhibit the activity of several DNA-processing enzymes, such as RNA polymerase, DNA topoisomerase I, deoxyribonuclease I, and site-specific restriction endonucleases. However, the results also indicate that the DNA condensation induced by the helicates does not play a crucial role in these inhibition reactions. The mechanisms for the inhibitory effects of [Fe2L3]Cl-4 helicates on DNA-related enzymatic activities have been proposed.

  • Název v anglickém jazyce

    Iron(II) Supramolecular Helicates Condense Plasmid DNA and Inhibit Vital DNA-Related Enzymatic Activities

  • Popis výsledku anglicky

    The dinuclear iron(II) supramolecular helicates [Fe2L3]Cl-4 (L= C25H20N4) bind to DNA through noncovalent (i. e., hydrogen-bonding, electrostatic) interactions and exhibit antimicrobial and anticancer effects. In this study, we show that the helicates condense plasmid DNA with a much higher potency than conventional DNA-condensing agents. Notably, molecules of DNA in the presence of the M enantiomer of [Fe2L]Cl-4 do not form intermolecular aggregates typically formed by other condensing agents, such asspermidine or spermine. The helicates inhibit the activity of several DNA-processing enzymes, such as RNA polymerase, DNA topoisomerase I, deoxyribonuclease I, and site-specific restriction endonucleases. However, the results also indicate that the DNA condensation induced by the helicates does not play a crucial role in these inhibition reactions. The mechanisms for the inhibitory effects of [Fe2L3]Cl-4 helicates on DNA-related enzymatic activities have been proposed.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    BO - Biofyzika

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA13-08273S" target="_blank" >GA13-08273S: Biofyzikální analýza kondenzace DNA. Efekt nových organokovových sloučenin s biologickou aktivitou.</a><br>

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2015

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Chemistry - A European Journal

  • ISSN

    0947-6539

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    21

  • Číslo periodika v rámci svazku

    31

  • Stát vydavatele periodika

    DE - Spolková republika Německo

  • Počet stran výsledku

    7

  • Strana od-do

    11189-11195

  • Kód UT WoS článku

    000358216200034

  • EID výsledku v databázi Scopus