Protein Structure-sensitive Analysis by Normal Pulse Voltammetry
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081707%3A_____%2F16%3A00471946" target="_blank" >RIV/68081707:_____/16:00471946 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/elan.201600202" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/elan.201600202</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/elan.201600202" target="_blank" >10.1002/elan.201600202</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Protein Structure-sensitive Analysis by Normal Pulse Voltammetry
Popis výsledku v původním jazyce
Earlier we showed that constant current chronopotentiometric stripping (CPS) at mercury-containing electrodes reflects changes in proteins, such as denaturation, single amino acid exchange or protein damage by physical and chemical agents. Here we attempted to compare performance of the galvanostatic CPS with the potentiostatic normal pulse voltammetry (NPV). We have found that repeated 50ms or longer NPV pulses denature the surface-attached protein. Using shorter pulses and adapting other NPV settings we have been able to obtain a good resolution of native (folded) and denatured (unfolded) bovine serum albumin. On the other hand, partial denaturation of the surface-attached native bovine serum albumin during the potential scanning may prevent detection of small conformational changes in the protein.
Název v anglickém jazyce
Protein Structure-sensitive Analysis by Normal Pulse Voltammetry
Popis výsledku anglicky
Earlier we showed that constant current chronopotentiometric stripping (CPS) at mercury-containing electrodes reflects changes in proteins, such as denaturation, single amino acid exchange or protein damage by physical and chemical agents. Here we attempted to compare performance of the galvanostatic CPS with the potentiostatic normal pulse voltammetry (NPV). We have found that repeated 50ms or longer NPV pulses denature the surface-attached protein. Using shorter pulses and adapting other NPV settings we have been able to obtain a good resolution of native (folded) and denatured (unfolded) bovine serum albumin. On the other hand, partial denaturation of the surface-attached native bovine serum albumin during the potential scanning may prevent detection of small conformational changes in the protein.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
BO - Biofyzika
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GA15-15479S" target="_blank" >GA15-15479S: Nové nástroje pro výzkum a diagnostiku nemocí. Mikrofluidické reaktory a elektrochemie pro analýzu proteinů a jejich glykosylaci.</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2016
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Electroanalysis
ISSN
1040-0397
e-ISSN
—
Svazek periodika
28
Číslo periodika v rámci svazku
11
Stát vydavatele periodika
DE - Spolková republika Německo
Počet stran výsledku
6
Strana od-do
2884-2889
Kód UT WoS článku
000387891400034
EID výsledku v databázi Scopus
—