Oriented immobilization of PNgase F on a porous polymer monolith for rapid N-glycan release
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68081715%3A_____%2F12%3A00386014" target="_blank" >RIV/68081715:_____/12:00386014 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://hdl.handle.net/11104/0215253" target="_blank" >http://hdl.handle.net/11104/0215253</a>
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Oriented immobilization of PNgase F on a porous polymer monolith for rapid N-glycan release
Popis výsledku v původním jazyce
We demonstrate a simple and rapid method for the oriented immobilization of peptide-N4-(Nacetyl- glucosaminyl) asparagine amidase F (PNGase F) on a porous polymer monolith. The oriented immobilization is based on the affinity of glutathione-S-transferase(GST) tagged PNGase F towards glutathione modified monolith prepared in the capillary format. This approach allows the oriented and easily replaceable immobilization of PNGase F for rapid and efficient release of N-linked glycans. The reactor was testedby deglycosylation of several native glycoproteins such as ribonuclease B, fetuin or human immunoglobulin G. The proteins were effectively deglycosylated in several minutes and the released N-linked glycans were analyzed using off-line MALDI/MS or CE/LIF.
Název v anglickém jazyce
Oriented immobilization of PNgase F on a porous polymer monolith for rapid N-glycan release
Popis výsledku anglicky
We demonstrate a simple and rapid method for the oriented immobilization of peptide-N4-(Nacetyl- glucosaminyl) asparagine amidase F (PNGase F) on a porous polymer monolith. The oriented immobilization is based on the affinity of glutathione-S-transferase(GST) tagged PNGase F towards glutathione modified monolith prepared in the capillary format. This approach allows the oriented and easily replaceable immobilization of PNGase F for rapid and efficient release of N-linked glycans. The reactor was testedby deglycosylation of several native glycoproteins such as ribonuclease B, fetuin or human immunoglobulin G. The proteins were effectively deglycosylated in several minutes and the released N-linked glycans were analyzed using off-line MALDI/MS or CE/LIF.
Klasifikace
Druh
D - Stať ve sborníku
CEP obor
CB - Analytická chemie, separace
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název statě ve sborníku
CECE 2012. 9th International Interdisciplinary Meeting on Bioanalysis
ISBN
978-80-904959-1-3
ISSN
—
e-ISSN
—
Počet stran výsledku
3
Strana od-do
36-38
Název nakladatele
Ústav analytické chemie AV ČR, v. v. i
Místo vydání
Brno
Místo konání akce
Brno
Datum konání akce
1. 11. 2012
Typ akce podle státní příslušnosti
WRD - Celosvětová akce
Kód UT WoS článku
—