Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Molecular organization and dynamics of the melatonin MT(1) receptor/RGS20/G(i) protein complex reveal asymmetry of receptor dimers for RGS and G(i) coupling

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378041%3A_____%2F10%3A00347607" target="_blank" >RIV/68378041:_____/10:00347607 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Molecular organization and dynamics of the melatonin MT(1) receptor/RGS20/G(i) protein complex reveal asymmetry of receptor dimers for RGS and G(i) coupling

  • Popis výsledku v původním jazyce

    We characterized the molecular complex of the melatonin MT(1) receptor, which couples to G(i) proteins and the regulator of G-protein signalling (RGS) 20. We proposed a model wherein one G(i) and one RGS20 protein bind to separate protomers of MT(1) dimers in a pre-associated complex that rearranges upon agonist activation. Our data extend the concept of asymmetry within GPCR dimers, reinforce the notion of receptor specificity for RGS proteins and highlight the advantage of GPCRs organized as dimers inwhich each protomer fulfils its specific task by binding to different GPCR-interacting proteins.

  • Název v anglickém jazyce

    Molecular organization and dynamics of the melatonin MT(1) receptor/RGS20/G(i) protein complex reveal asymmetry of receptor dimers for RGS and G(i) coupling

  • Popis výsledku anglicky

    We characterized the molecular complex of the melatonin MT(1) receptor, which couples to G(i) proteins and the regulator of G-protein signalling (RGS) 20. We proposed a model wherein one G(i) and one RGS20 protein bind to separate protomers of MT(1) dimers in a pre-associated complex that rearranges upon agonist activation. Our data extend the concept of asymmetry within GPCR dimers, reinforce the notion of receptor specificity for RGS proteins and highlight the advantage of GPCRs organized as dimers inwhich each protomer fulfils its specific task by binding to different GPCR-interacting proteins.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    FH - Neurologie, neurochirurgie, neurovědy

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA309%2F06%2F1304" target="_blank" >GA309/06/1304: Úloha GABA-B receptorů v MNTB savců</a><br>

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2010

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    EMBO Journal

  • ISSN

    0261-4189

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    29

  • Číslo periodika v rámci svazku

    21

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    14

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000285386700006

  • EID výsledku v databázi Scopus