Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Komplexy gama-tubulinu s nereceptorovými protein-tyrozinkinázami Src a Fyn v diferencujících embryonálních karcinomových buňkách P19

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F04%3A00105289" target="_blank" >RIV/68378050:_____/04:00105289 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Complexes of gamma-tubulin with nonreceptor protein tyrosine kinases Src and Fyn in differentiating P19 embryonal carcinoma cells

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Nonreceptor protein tyrosine kinases of the Src family have been shown to play an important role in signal transduction as well as in regulation of microtubule protein interactions. Here we show that -tubulin (-Tb) in P19 embryonal carcinoma cells undergoing neuronal differentiation is phosphorylated and forms complexes with protein tyrosine kinases of the Src family, Src and Fyn. Elevated expression of both kinases during differentiation corresponded with increased level of proteins phosphorylated on tyrosine. Immunoprecipitation experiments with antibodies against Src, Fyn, -tubulin, and with anti-phosphotyrosine antibody revealed that -tubulin appeared in complexes with these kinases. In vitro kinase assays showed tyrosine phosphorylation of proteins in -tubulin complexes isolated from differentiated cells. Pretreatment of cells with Src family selective tyrosine kinase inhibitor PP2 reduced the amount of phosphorylated -tubulin in the complexes. Binding experiments with recombin...

  • Název v anglickém jazyce

    Complexes of gamma-tubulin with nonreceptor protein tyrosine kinases Src and Fyn in differentiating P19 embryonal carcinoma cells

  • Popis výsledku anglicky

    Nonreceptor protein tyrosine kinases of the Src family have been shown to play an important role in signal transduction as well as in regulation of microtubule protein interactions. Here we show that -tubulin (-Tb) in P19 embryonal carcinoma cells undergoing neuronal differentiation is phosphorylated and forms complexes with protein tyrosine kinases of the Src family, Src and Fyn. Elevated expression of both kinases during differentiation corresponded with increased level of proteins phosphorylated on tyrosine. Immunoprecipitation experiments with antibodies against Src, Fyn, -tubulin, and with anti-phosphotyrosine antibody revealed that -tubulin appeared in complexes with these kinases. In vitro kinase assays showed tyrosine phosphorylation of proteins in -tubulin complexes isolated from differentiated cells. Pretreatment of cells with Src family selective tyrosine kinase inhibitor PP2 reduced the amount of phosphorylated -tubulin in the complexes. Binding experiments with recombin...

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EB - Genetika a molekulární biologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2004

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Experimental Cell Research

  • ISSN

    0014-4827

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    298

  • Číslo periodika v rámci svazku

    -

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    11

  • Strana od-do

    218-228

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus