Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Pozitivní a negativní regulace signalizačních dějů zprostředkovaných Fcepsilon receptorem I pomocí fosforylace C-koncového tyrozinu kinázy Lyn

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F04%3A00109003" target="_blank" >RIV/68378050:_____/04:00109003 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    I-mediated signaling events by Lyn kinase C-terminal tyrosine phosphorylation

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Using a phospho-Lyn-specific antiserum, we show an increased phosphorylation of the Lyn C-terminal regulatory tyrosine and decreased Lyn kinase activity during Fc epsilon RI-mediated mast cell activation. Mutant Lyn, defective in the C-terminal tyrosine,constitutively phosphorylated several substrates in resting cells, but did not cause Fc epsilon RI internalization or spontaneous degranulation. Fc epsilon RI-induced signaling in the presence of constitutively active Lyn exhibited enhanced phosphorylation of the receptor subunits, Syk, LAT, Gab2, phospholipase C (PLC)gamma 1 and PLC gamma 2, and production of phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate. Although enzymatic activities of PLC gamma 1 and PLC gamma 2 were also up-regulated, amounts of inositol 1,4,5-trisphosphate, mobilization of intracellular calcium and degranulation were suppressed. Additionally, constitutively active Lyn was strikingly less efficient than wild-type Lyn in restoring the receptor-mediated calcium respon...

  • Název v anglickém jazyce

    I-mediated signaling events by Lyn kinase C-terminal tyrosine phosphorylation

  • Popis výsledku anglicky

    Using a phospho-Lyn-specific antiserum, we show an increased phosphorylation of the Lyn C-terminal regulatory tyrosine and decreased Lyn kinase activity during Fc epsilon RI-mediated mast cell activation. Mutant Lyn, defective in the C-terminal tyrosine,constitutively phosphorylated several substrates in resting cells, but did not cause Fc epsilon RI internalization or spontaneous degranulation. Fc epsilon RI-induced signaling in the presence of constitutively active Lyn exhibited enhanced phosphorylation of the receptor subunits, Syk, LAT, Gab2, phospholipase C (PLC)gamma 1 and PLC gamma 2, and production of phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate. Although enzymatic activities of PLC gamma 1 and PLC gamma 2 were also up-regulated, amounts of inositol 1,4,5-trisphosphate, mobilization of intracellular calcium and degranulation were suppressed. Additionally, constitutively active Lyn was strikingly less efficient than wild-type Lyn in restoring the receptor-mediated calcium respon...

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EB - Genetika a molekulární biologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2004

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    European Journal of Immunology

  • ISSN

    0014-2980

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    34

  • Číslo periodika v rámci svazku

    4

  • Stát vydavatele periodika

    DE - Spolková republika Německo

  • Počet stran výsledku

    10

  • Strana od-do

    1136-1145

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus