Krystaliny čtyřhranek: důkaz konvergentní evoluce Pax regulačních sekvencí
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F08%3A00310878" target="_blank" >RIV/68378050:_____/08:00310878 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Cubozoan crystallins: evidence for convergent evolution of Pax regulatory sequences
Popis výsledku v původním jazyce
Cnidaria is the earliest-branching metazoan phylum containing a well-developed lens-containing visual system located on specialized sensory structures, rhopalia. Each rhopalium in cubozoan jellyfish T. cystophora has a large and a small complex, camera-type eye with a cellular lens containing distinct families of crystallins. Here we characterized J2-crystallin and its gene in T. cystophora. Although nonfunctional in transfected mammalian lens cells, J2-crystallin promoter is activated by jellyfish paired domain transcription factor PaxB in cotransfection tests via binding to 3 paired domain sites. PaxB paired domain-binding sites were also identified in PaxB-regulated promoters of the J1A- and J1B-crystallin genes, which are not homologous to J2-crystallin gene. Crystallin recruitment of multifunctional proteins was thus driven by convergent changes involving Pax (and other transcription factors) in promoters of nonhomologous genes within and between species and within gene families.
Název v anglickém jazyce
Cubozoan crystallins: evidence for convergent evolution of Pax regulatory sequences
Popis výsledku anglicky
Cnidaria is the earliest-branching metazoan phylum containing a well-developed lens-containing visual system located on specialized sensory structures, rhopalia. Each rhopalium in cubozoan jellyfish T. cystophora has a large and a small complex, camera-type eye with a cellular lens containing distinct families of crystallins. Here we characterized J2-crystallin and its gene in T. cystophora. Although nonfunctional in transfected mammalian lens cells, J2-crystallin promoter is activated by jellyfish paired domain transcription factor PaxB in cotransfection tests via binding to 3 paired domain sites. PaxB paired domain-binding sites were also identified in PaxB-regulated promoters of the J1A- and J1B-crystallin genes, which are not homologous to J2-crystallin gene. Crystallin recruitment of multifunctional proteins was thus driven by convergent changes involving Pax (and other transcription factors) in promoters of nonhomologous genes within and between species and within gene families.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EB - Genetika a molekulární biologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/1M0520" target="_blank" >1M0520: Centrum aplikované genomiky</a><br>
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2008
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Evolution & Development
ISSN
1520-541X
e-ISSN
—
Svazek periodika
10
Číslo periodika v rámci svazku
1
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000252120200007
EID výsledku v databázi Scopus
—