SCIMP, a transmembrane adaptor protein involved in major histocompatibility complex class II signaling
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F11%3A00370084" target="_blank" >RIV/68378050:_____/11:00370084 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1128/MCB.05817-11" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1128/MCB.05817-11</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1128/MCB.05817-11" target="_blank" >10.1128/MCB.05817-11</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
SCIMP, a transmembrane adaptor protein involved in major histocompatibility complex class II signaling
Popis výsledku v původním jazyce
The discovery of a new palmitoylated transmembrane adaptor protein, termed SCIMP, is described. SCIMP is expressed in B cells and other professional APCs and is localized in the immunological synapse due to its association with tetraspanin-enriched microdomains. In B cells, it is constitutively associated with Lyn kinase and becomes tyrosine phosphorylated after major histocompatibility complex type II (MHC-II) stimulation. When phosphorylated, SCIMP binds to the SLP65 adaptor protein and also to the inhibitory kinase Csk. While the association with SLP65 initiates the downstream signaling cascades, Csk binding functions as a negative regulatory loop. The results suggest that SCIMP is involved in signal transduction after MHC-II stimulation and therefore serves as a regulator of antigen presentation and other APC functions.
Název v anglickém jazyce
SCIMP, a transmembrane adaptor protein involved in major histocompatibility complex class II signaling
Popis výsledku anglicky
The discovery of a new palmitoylated transmembrane adaptor protein, termed SCIMP, is described. SCIMP is expressed in B cells and other professional APCs and is localized in the immunological synapse due to its association with tetraspanin-enriched microdomains. In B cells, it is constitutively associated with Lyn kinase and becomes tyrosine phosphorylated after major histocompatibility complex type II (MHC-II) stimulation. When phosphorylated, SCIMP binds to the SLP65 adaptor protein and also to the inhibitory kinase Csk. While the association with SLP65 initiates the downstream signaling cascades, Csk binding functions as a negative regulatory loop. The results suggest that SCIMP is involved in signal transduction after MHC-II stimulation and therefore serves as a regulator of antigen presentation and other APC functions.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EB - Genetika a molekulární biologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Molecular and Cellular Biology
ISSN
0270-7306
e-ISSN
—
Svazek periodika
31
Číslo periodika v rámci svazku
22
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
13
Strana od-do
4550-4562
Kód UT WoS článku
000296704900013
EID výsledku v databázi Scopus
—