PIP2 epigenetically represses rRNA genes transcription interacting with PHF8

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F18%3A00487322" target="_blank" >RIV/68378050:_____/18:00487322 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bbalip.2017.12.008" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.bbalip.2017.12.008</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bbalip.2017.12.008" target="_blank" >10.1016/j.bbalip.2017.12.008</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

PIP2 epigenetically represses rRNA genes transcription interacting with PHF8

Popis výsledku v původním jazyce

Phosphoinositides are present in the plasma membrane, cytoplasm and inside the cell nucleus. Here we identify phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate (PIP2) as a regulator of rRNA genes transcription at the epigenetic level. We show that PIP2 directly interacts with histone lysine demethylase PHF8 (PHD finger protein 8) and represses demethylation of H3K9me2 through this interaction. We identify the C-terminal K/R-rich motif as PIP2-binding site within PHF8, and address the function of this PIP2-PHF8 complex. PIP2-binding mutant of PHF8 has increased the activity of rDNA promoter (20%) and expression of pre-rRNA genes (47S-100%, 45S-66%). Furthermore, trypsin digestion reveals a potential conformational change of PHF8 upon PIP2 binding. These observations identify the function of nuclear PIP2, and suggest that PIP2 contributes to the fine-tuning of rDNA transcription.

Název v anglickém jazyce

PIP2 epigenetically represses rRNA genes transcription interacting with PHF8

Popis výsledku anglicky

Phosphoinositides are present in the plasma membrane, cytoplasm and inside the cell nucleus. Here we identify phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate (PIP2) as a regulator of rRNA genes transcription at the epigenetic level. We show that PIP2 directly interacts with histone lysine demethylase PHF8 (PHD finger protein 8) and represses demethylation of H3K9me2 through this interaction. We identify the C-terminal K/R-rich motif as PIP2-binding site within PHF8, and address the function of this PIP2-PHF8 complex. PIP2-binding mutant of PHF8 has increased the activity of rDNA promoter (20%) and expression of pre-rRNA genes (47S-100%, 45S-66%). Furthermore, trypsin digestion reveals a potential conformational change of PHF8 upon PIP2 binding. These observations identify the function of nuclear PIP2, and suggest that PIP2 contributes to the fine-tuning of rDNA transcription.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10608 - Biochemistry and molecular biology

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2018

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biochimica Et Biophysica Acta-Molecular and Cell Biology of Lipids

ISSN

1388-1981

e-ISSN

—

Svazek periodika

1863

Číslo periodika v rámci svazku

3

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

10

Strana od-do

266-275

Kód UT WoS článku

000424960400004

EID výsledku v databázi Scopus

—