A point mutation in human coilin prevents Cajal body formation

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F22%3A00557827" target="_blank" >RIV/68378050:_____/22:00557827 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/00216208:11310/22:10456124

Výsledek na webu

<a href="https://journals.biologists.com/jcs/article-abstract/135/8/jcs259587/275105/A-point-mutation-in-human-coilin-prevents-Cajal?redirectedFrom=fulltext" target="_blank" >https://journals.biologists.com/jcs/article-abstract/135/8/jcs259587/275105/A-point-mutation-in-human-coilin-prevents-Cajal?redirectedFrom=fulltext</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1242/jcs.259587" target="_blank" >10.1242/jcs.259587</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

A point mutation in human coilin prevents Cajal body formation

Popis výsledku v původním jazyce

Coilin is a conserved protein essential for integrity of nuclear membrane-less inclusions called Cajal bodies. Here, we report an amino acid substitution (p.K496E) found in a widely-used human EGFP-coilin construct that has a dominant-negative effect on Cajal body formation. We show that this coilin-K496E variant fails to rescue Cajal bodies in cells lacking endogenous coilin, whereas the wild-type construct restores Cajal bodies in mouse and human coilin-knockout cells. In cells containing endogenous coilin, both the wild-type and K496E variant proteins accumulate in Cajal bodies. However, high-level overexpression of coilin-K496E causes Cajal body disintegration. Thus, a mutation in the C-terminal region of human coilin can disrupt Cajal body assembly. Caution should be used when interpreting data from coilin plasmids that are derived from this variant (currently deposited at Addgene).

Název v anglickém jazyce

A point mutation in human coilin prevents Cajal body formation

Popis výsledku anglicky

Coilin is a conserved protein essential for integrity of nuclear membrane-less inclusions called Cajal bodies. Here, we report an amino acid substitution (p.K496E) found in a widely-used human EGFP-coilin construct that has a dominant-negative effect on Cajal body formation. We show that this coilin-K496E variant fails to rescue Cajal bodies in cells lacking endogenous coilin, whereas the wild-type construct restores Cajal bodies in mouse and human coilin-knockout cells. In cells containing endogenous coilin, both the wild-type and K496E variant proteins accumulate in Cajal bodies. However, high-level overexpression of coilin-K496E causes Cajal body disintegration. Thus, a mutation in the C-terminal region of human coilin can disrupt Cajal body assembly. Caution should be used when interpreting data from coilin plasmids that are derived from this variant (currently deposited at Addgene).

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10601 - Cell biology

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2022

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Cell Science

ISSN

0021-9533

e-ISSN

1477-9137

Svazek periodika

135

Číslo periodika v rámci svazku

8

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

5

Strana od-do

jcs259587

Kód UT WoS článku

000798123600011

EID výsledku v databázi Scopus

—