FBXO38 Ubiquitin Ligase Controls Centromere Integrity via ZXDA/B Stability
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F22%3A00559232" target="_blank" >RIV/68378050:_____/22:00559232 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="https://www.frontiersin.org/articles/10.3389/fcell.2022.929288/full" target="_blank" >https://www.frontiersin.org/articles/10.3389/fcell.2022.929288/full</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.3389/fcell.2022.929288" target="_blank" >10.3389/fcell.2022.929288</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
FBXO38 Ubiquitin Ligase Controls Centromere Integrity via ZXDA/B Stability
Popis výsledku v původním jazyce
Alterations in the gene encoding the E3 ubiquitin ligase substrate receptor FBXO38 have been associated with several diseases, including early-onset motor neuronopathy. However, the cellular processes affected by the enzymatic action of FBXO38 are not yet known. Here, we identify the zinc finger proteins ZXDA/B as its interaction partners. FBXO38 controls the stability of ZXDA/B proteins via ubiquitination and proteasome-dependent degradation. We show that ZXDA/B proteins associate with the centromeric protein CENP-B and that the interaction between ZXDA/B and FBXO38 or CENP-B is mutually exclusive. Functionally, ZXDA/B factors control the protein level of chromatin-associated CENP-B. Furthermore, their inappropriate stabilization leads to upregulation of CENP-A and CENP-B positive centromeric chromatin. Thus we demonstrate a previously unknown role of cullin-dependent protein degradation in the control of centromeric chromatin integrity.
Název v anglickém jazyce
FBXO38 Ubiquitin Ligase Controls Centromere Integrity via ZXDA/B Stability
Popis výsledku anglicky
Alterations in the gene encoding the E3 ubiquitin ligase substrate receptor FBXO38 have been associated with several diseases, including early-onset motor neuronopathy. However, the cellular processes affected by the enzymatic action of FBXO38 are not yet known. Here, we identify the zinc finger proteins ZXDA/B as its interaction partners. FBXO38 controls the stability of ZXDA/B proteins via ubiquitination and proteasome-dependent degradation. We show that ZXDA/B proteins associate with the centromeric protein CENP-B and that the interaction between ZXDA/B and FBXO38 or CENP-B is mutually exclusive. Functionally, ZXDA/B factors control the protein level of chromatin-associated CENP-B. Furthermore, their inappropriate stabilization leads to upregulation of CENP-A and CENP-B positive centromeric chromatin. Thus we demonstrate a previously unknown role of cullin-dependent protein degradation in the control of centromeric chromatin integrity.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10601 - Cell biology
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2022
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Frontiers in Cell and Developmental Biology
ISSN
2296-634X
e-ISSN
2296-634X
Svazek periodika
10
Číslo periodika v rámci svazku
June
Stát vydavatele periodika
CH - Švýcarská konfederace
Počet stran výsledku
16
Strana od-do
929288
Kód UT WoS článku
000821850900001
EID výsledku v databázi Scopus
—