The oxidative metabolism of dimemorfan by human cytochrome P450 enzymes
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F75010330%3A_____%2F10%3A00008753" target="_blank" >RIV/75010330:_____/10:00008753 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The oxidative metabolism of dimemorfan by human cytochrome P450 enzymes
Popis výsledku v původním jazyce
To characterize the human cytochrome P450 forms involved in dimemorfan oxidation (DFO), human liver microsomes, and recombinant P450s were investigated. Liquid chromatography-mass spectral analysis suggested that metabolite (M)1 ([M+H](+) m/z at 272.200)and M2 ([M+H](+) m/z at 242.190) were d-3-hydroxymethyl-N-methylmorphinan and d-3-methylmorphinan, respectively. Kinetic analyses of microsomal DFO showed that the substrate concentration showing a half-maximal velocity (S(50)) of M1 formation was lessthan that of M2. Microsomal M1 and M2 formation activities correlated significantly with the CYP2D6 marker, dextromethorphan O-demethylation activity. The results indicated the participation of multiple P450 forms in DFO.
Název v anglickém jazyce
The oxidative metabolism of dimemorfan by human cytochrome P450 enzymes
Popis výsledku anglicky
To characterize the human cytochrome P450 forms involved in dimemorfan oxidation (DFO), human liver microsomes, and recombinant P450s were investigated. Liquid chromatography-mass spectral analysis suggested that metabolite (M)1 ([M+H](+) m/z at 272.200)and M2 ([M+H](+) m/z at 242.190) were d-3-hydroxymethyl-N-methylmorphinan and d-3-methylmorphinan, respectively. Kinetic analyses of microsomal DFO showed that the substrate concentration showing a half-maximal velocity (S(50)) of M1 formation was lessthan that of M2. Microsomal M1 and M2 formation activities correlated significantly with the CYP2D6 marker, dextromethorphan O-demethylation activity. The results indicated the participation of multiple P450 forms in DFO.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
V - Vyzkumna aktivita podporovana z jinych verejnych zdroju
Ostatní
Rok uplatnění
2010
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of pharmaceutical sciences
ISSN
0022-3549
e-ISSN
—
Svazek periodika
99
Číslo periodika v rámci svazku
2
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
15
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000274114100043
EID výsledku v databázi Scopus
—