Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Interference with the 19S proteasomal regulatory complex subunit PSMD4 on the sperm surface inhibits sperm-zona pellucida penetration during porcine fertilization

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F86652036%3A_____%2F10%3A00346865" target="_blank" >RIV/86652036:_____/10:00346865 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Interference with the 19S proteasomal regulatory complex subunit PSMD4 on the sperm surface inhibits sperm-zona pellucida penetration during porcine fertilization

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Proteolysis of ubiquitinated sperm and oocyte proteins by the 26S proteasome is necessary for mammalian fertilization. The study examined the role of PSMD4, a subunit of 19S regulatory complex responsible for proteasome-substrate recognition, in sperm-ZPpenetration during porcine fertilization in vitro (IVF). Immunofluorescence localized PSMD4 in the sperm acrosome. Immunoprecipitation and proteomic analysis revealed that PSMD4 co-precipitated with porcine sperm-associated acrosin inhibitor (AI). Ubiquitinated species of AI were isolated from boar sperm extracts by affinity purification of ubiquitinated proteins. Some proteasomes appeared to be anchored to the sperm head inner acrosomal membrane. In conclusion, the 19S regulatory complex subunit PSMD4is involved in the sperm-ZP penetration during fertilization. The recognition of substrates on the ZP by the 19S proteasomal regulatory complex is essential for porcine/mammalian fertilization in vitro.

  • Název v anglickém jazyce

    Interference with the 19S proteasomal regulatory complex subunit PSMD4 on the sperm surface inhibits sperm-zona pellucida penetration during porcine fertilization

  • Popis výsledku anglicky

    Proteolysis of ubiquitinated sperm and oocyte proteins by the 26S proteasome is necessary for mammalian fertilization. The study examined the role of PSMD4, a subunit of 19S regulatory complex responsible for proteasome-substrate recognition, in sperm-ZPpenetration during porcine fertilization in vitro (IVF). Immunofluorescence localized PSMD4 in the sperm acrosome. Immunoprecipitation and proteomic analysis revealed that PSMD4 co-precipitated with porcine sperm-associated acrosin inhibitor (AI). Ubiquitinated species of AI were isolated from boar sperm extracts by affinity purification of ubiquitinated proteins. Some proteasomes appeared to be anchored to the sperm head inner acrosomal membrane. In conclusion, the 19S regulatory complex subunit PSMD4is involved in the sperm-ZP penetration during fertilization. The recognition of substrates on the ZP by the 19S proteasomal regulatory complex is essential for porcine/mammalian fertilization in vitro.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2010

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Cell and Tissue Research

  • ISSN

    0302-766X

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    341

  • Číslo periodika v rámci svazku

    2

  • Stát vydavatele periodika

    DE - Spolková republika Německo

  • Počet stran výsledku

    16

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000280593600010

  • EID výsledku v databázi Scopus