Calcium-Driven Folding of RTX Domain beta-Rolls Ratchets Translocation of RTX Proteins through Type I Secretion Ducts

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F86652036%3A_____%2F16%3A00462041" target="_blank" >RIV/86652036:_____/16:00462041 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388971:_____/16:00462041 RIV/61388963:_____/16:00462041

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2016.03.018" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2016.03.018</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2016.03.018" target="_blank" >10.1016/j.molcel.2016.03.018</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Calcium-Driven Folding of RTX Domain beta-Rolls Ratchets Translocation of RTX Proteins through Type I Secretion Ducts

Popis výsledku v původním jazyce

Calcium-binding RTX proteins are equipped with C-terminal secretion signals and translocate from the Ca2+-depleted cytosol of Gram-negative bacteria directly into the Ca2+-rich external milieu, passing through the "channel-tunnel" ducts of type I secretion systems (T1SSs). Using Bordetella pertussis adenylate cyclase toxin, we solved the structure of an essential C-terminal assembly that caps the RTX domains of RTX family leukotoxins. This is shown to scaffold directional Ca2+-dependent folding of the carboxy-proximal RTX repeat blocks into beta-rolls. The resulting intramolecular Brownian ratchets then prevent backsliding of translocating RTX proteins in the T1SS conduits and thereby accelerate excretion of very large RTX leukotoxins from bacterial cells by a vectorial "push-ratchet" mechanism.

Název v anglickém jazyce

Calcium-Driven Folding of RTX Domain beta-Rolls Ratchets Translocation of RTX Proteins through Type I Secretion Ducts

Popis výsledku anglicky

Calcium-binding RTX proteins are equipped with C-terminal secretion signals and translocate from the Ca2+-depleted cytosol of Gram-negative bacteria directly into the Ca2+-rich external milieu, passing through the "channel-tunnel" ducts of type I secretion systems (T1SSs). Using Bordetella pertussis adenylate cyclase toxin, we solved the structure of an essential C-terminal assembly that caps the RTX domains of RTX family leukotoxins. This is shown to scaffold directional Ca2+-dependent folding of the carboxy-proximal RTX repeat blocks into beta-rolls. The resulting intramolecular Brownian ratchets then prevent backsliding of translocating RTX proteins in the T1SS conduits and thereby accelerate excretion of very large RTX leukotoxins from bacterial cells by a vectorial "push-ratchet" mechanism.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EB - Genetika a molekulární biologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2016

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Molecular Cell

ISSN

1097-2765

e-ISSN

—

Svazek periodika

62

Číslo periodika v rámci svazku

1

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

17

Strana od-do

47-62

Kód UT WoS článku

000374119600007

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-84962446659