Molecular Basis for the Selective Inhibition of Histone Deacetylase 6 by a Mercaptoacetamide Inhibitor

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F86652036%3A_____%2F18%3A00499314" target="_blank" >RIV/86652036:_____/18:00499314 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/acsmedchemlett.8b00487" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1021/acsmedchemlett.8b00487</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/acsmedchemlett.8b00487" target="_blank" >10.1021/acsmedchemlett.8b00487</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Molecular Basis for the Selective Inhibition of Histone Deacetylase 6 by a Mercaptoacetamide Inhibitor

Popis výsledku v původním jazyce

Mercaptoacetamide histone deacetylase inhibitors are neuroprotective agents that do not exhibit the genotoxicity associated with more commonly used hydroxamate inhibitors. Here, we present the crystal structure of a selective mercaptoacetamide complexed with the C-terminal catalytic domain of HDAC6. When compared with the structure of a mercaptoacetamide bound to the class I isozyme HDAC8, different interactions are observed with the conserved tandem histidine pair in the active site. These differences likely contribute to the selectivity for inhibition of HDAC6, an important target for cancer chemotherapy and the treatment of neurodegenerative disease.

Název v anglickém jazyce

Molecular Basis for the Selective Inhibition of Histone Deacetylase 6 by a Mercaptoacetamide Inhibitor

Popis výsledku anglicky

Mercaptoacetamide histone deacetylase inhibitors are neuroprotective agents that do not exhibit the genotoxicity associated with more commonly used hydroxamate inhibitors. Here, we present the crystal structure of a selective mercaptoacetamide complexed with the C-terminal catalytic domain of HDAC6. When compared with the structure of a mercaptoacetamide bound to the class I isozyme HDAC8, different interactions are observed with the conserved tandem histidine pair in the active site. These differences likely contribute to the selectivity for inhibition of HDAC6, an important target for cancer chemotherapy and the treatment of neurodegenerative disease.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

30104 - Pharmacology and pharmacy

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2018

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

ACS Medicinal Chemistry Letters

ISSN

1948-5875

e-ISSN

—

Svazek periodika

9

Číslo periodika v rámci svazku

12

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

5

Strana od-do

1301-1305

Kód UT WoS článku

000453487900028

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-85057550629