Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

On the mechanism of calcium-dependent activation of NADPH oxidase 5 (NOX5)

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F86652036%3A_____%2F19%3A00522047" target="_blank" >RIV/86652036:_____/19:00522047 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61388971:_____/20:00559327

  • Výsledek na webu

    <a href="https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1111/febs.15160" target="_blank" >https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1111/febs.15160</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1111/febs.15160" target="_blank" >10.1111/febs.15160</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    On the mechanism of calcium-dependent activation of NADPH oxidase 5 (NOX5)

  • Popis výsledku v původním jazyce

    It is now accepted that reactive oxygen species (ROS) are not only dangerous oxidative agents but also chemical mediators of the redox cell signaling and innate immune response. A central role in ROS-controlled production is played by the NADPH oxidases (NOXs), a group of seven membrane-bound enzymes (NOX1-5 and DUOX1-2) whose unique function is to produce ROS. Here, we describe the regulation of NOX5, a widespread family member present in cyanobacteria, protists, plants, fungi, and the animal kingdom. We show that the calmodulin-like regulatory EF-domain of NOX5 is partially unfolded and detached from the rest of the protein in the absence of calcium. In the presence of calcium, the C-terminal lobe of the EF-domain acquires an ordered and more compact structure that enables its binding to the enzyme dehydrogenase (DH) domain. Our spectroscopic and mutagenesis studies further identified a set of conserved aspartate residues in the DH domain that are essential for NOX5 activation. Altogether, our work shows that calcium induces an unfolded-to-folded transition of the EF-domain that promotes direct interaction with a conserved regulatory region, resulting in NOX5 activation.

  • Název v anglickém jazyce

    On the mechanism of calcium-dependent activation of NADPH oxidase 5 (NOX5)

  • Popis výsledku anglicky

    It is now accepted that reactive oxygen species (ROS) are not only dangerous oxidative agents but also chemical mediators of the redox cell signaling and innate immune response. A central role in ROS-controlled production is played by the NADPH oxidases (NOXs), a group of seven membrane-bound enzymes (NOX1-5 and DUOX1-2) whose unique function is to produce ROS. Here, we describe the regulation of NOX5, a widespread family member present in cyanobacteria, protists, plants, fungi, and the animal kingdom. We show that the calmodulin-like regulatory EF-domain of NOX5 is partially unfolded and detached from the rest of the protein in the absence of calcium. In the presence of calcium, the C-terminal lobe of the EF-domain acquires an ordered and more compact structure that enables its binding to the enzyme dehydrogenase (DH) domain. Our spectroscopic and mutagenesis studies further identified a set of conserved aspartate residues in the DH domain that are essential for NOX5 activation. Altogether, our work shows that calcium induces an unfolded-to-folded transition of the EF-domain that promotes direct interaction with a conserved regulatory region, resulting in NOX5 activation.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/LM2015043" target="_blank" >LM2015043: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2019

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    FEBS Journal

  • ISSN

    1742-464X

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

  • Číslo periodika v rámci svazku

    DEC 2019

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    18

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000503619000001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85076814616