Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Anillin directly crosslinks microtubules with actin filaments

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F86652036%3A_____%2F25%3A00638781" target="_blank" >RIV/86652036:_____/25:00638781 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://www.embopress.org/doi/epdf/10.1038/s44318-025-00492-3" target="_blank" >https://www.embopress.org/doi/epdf/10.1038/s44318-025-00492-3</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1038/s44318-025-00492-3" target="_blank" >10.1038/s44318-025-00492-3</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Anillin directly crosslinks microtubules with actin filaments

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Complex morphogenetic processes such as cell division require a tight coordination of the activities of microtubules and actin filaments. There is evidence that anillin, conventionally known as an actin-binding andbundling protein, regulates microtubule/actin crosstalk during cell division. However, it is unknown whether anillin binds directly to microtubules and whether it is sufficient to establish crosslinking between microtubules and actin filaments. Here we address both questions by developing an in vitro system for observing anillin-mediated interactions with actin filaments and dynamic microtubules via total internal-reflection fluorescence microscopy. We find that anillin can interact directly with microtubules and promote microtubule bundling. We confirm that anillin binds and bundles actin filaments, and find that it has a strong preference for actin bundles over individual filaments. Moreover, we show that anillin can directly crosslink microtubules and actin filaments, cause sliding of actin filaments on the microtubule lattice, and transport actin filaments by the growing microtubule tip. Our findings indicate that anillin can potentially serve as a direct regulator of microtubule/actin crosstalk, e.g., during cell division.

  • Název v anglickém jazyce

    Anillin directly crosslinks microtubules with actin filaments

  • Popis výsledku anglicky

    Complex morphogenetic processes such as cell division require a tight coordination of the activities of microtubules and actin filaments. There is evidence that anillin, conventionally known as an actin-binding andbundling protein, regulates microtubule/actin crosstalk during cell division. However, it is unknown whether anillin binds directly to microtubules and whether it is sufficient to establish crosslinking between microtubules and actin filaments. Here we address both questions by developing an in vitro system for observing anillin-mediated interactions with actin filaments and dynamic microtubules via total internal-reflection fluorescence microscopy. We find that anillin can interact directly with microtubules and promote microtubule bundling. We confirm that anillin binds and bundles actin filaments, and find that it has a strong preference for actin bundles over individual filaments. Moreover, we show that anillin can directly crosslink microtubules and actin filaments, cause sliding of actin filaments on the microtubule lattice, and transport actin filaments by the growing microtubule tip. Our findings indicate that anillin can potentially serve as a direct regulator of microtubule/actin crosstalk, e.g., during cell division.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA23-07703S" target="_blank" >GA23-07703S: Bezznačková superrozlišovací mikroskopie vycházející z fluktuace jednotlivých proteinů a její využití k analýze obálek tau proteinů</a><br>

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2025

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    EMBO Journal

  • ISSN

    0261-4189

  • e-ISSN

    1460-2075

  • Svazek periodika

    44

  • Číslo periodika v rámci svazku

    17

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    22

  • Strana od-do

    4803-4824

  • Kód UT WoS článku

    001532298200001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-105011275673