Study of relationships between structure and function of phenotypically relevant mutants of Mason-Pfizer monkey virus matrix protein
Project goals
The project is focused on a structural study of functional domains of phenotypically relevant mutants of retroviral matrix protein (MA), which is common to all replication competent viruses. MA protein forms the outer protein shell of a mature virion andplays a key role in the process of capsid assembly. It is responsible for the transport of viral proteins to the site of assembly. Mutations of functional domains of MA leading to changes in morphogenesis of retroviruses either by a change of the site ofassembly or a change in protein transport, were revealed. Besides those internal domains, the N-terminal myristylation of the matrix protein is required either for assembly or for transport of capsids to the plasma membrane. Structural analysis of threemutants of MA protein of the known phenotype i) changing the site of assembly, ii) preventing the transport of capsids to the plasma membrane, and iii) preventing interactions of capsids with the membrane, will make it possible to relate those functional
Keywords
Public support
Provider
Czech Science Foundation
Programme
Standard projects
Call for proposals
Standardní projekty 2 (SGA02003GA-ST)
Main participants
Vysoká škola chemicko-technologická v Praze / Fakulta chemicko-inženýrská
Contest type
VS - Public tender
Contract ID
—
Alternative language
Project name in Czech
Studium vztahů mezi strukturou a funkcí fenotypově významných mutantů matrixového proteinu Mason-Pfizerova opičího viru
Annotation in Czech
Tématem předkládaného projektu je analýza funkčních domén retrovirového matrixového proteinu (MA) na základě strukturních dat fenotypově významných mutantů tohoto proteinu. MA je nezbytným proteinem všech retrovirů schopných replikace a tvoří vnějšíproteinový obal zralého virionu. MA hraje klíčovou roli při tvorbě kapsidy, kde je odpovědný za transport virových proteinů do místa jejího vzniku. Bodové mutace, měnící morfogenesi retroviru ať změnou místa tvorby kapsidy nebo změnou jejího dalšíhotransportuči místa pučení, odhalily potenciální domény MA zodpovědné za tyto procesy. Kromě interních domén je nezbytná N-terminální myristylace MA, která hraje zásadní roli při tvorbě kapsid některých typů retrovirů nebo jejich transportu k buněčnémembráně. Analýza struktur tří mutantů MA se známým fenotypem (i) změna místa vzniku kapsid, ii) blok transportu kapsid k membráně iii) blok interakce kapsid s membránou) umožní nejen vysvětlit tyto změny funkce na základě strukturních dat, ale i
Scientific branches
Completed project evaluation
Provider evaluation
U - Uspěl podle zadání (s publikovanými či patentovanými výsledky atd.)
Project results evaluation
Three-dimensional structures of wild type matrix protein of Mason-Pfizer moneky virus and its R55F mutants have been solved by a combination of NMR and computational methods. Both structural motifs differ in a mutual orientation of N- and C-terminal doma
Solution timeline
Realization period - beginning
Jan 1, 2003
Realization period - end
Jan 1, 2005
Project status
U - Finished project
Latest support payment
—
Data delivery to CEP
Confidentiality
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Data delivery code
CEP06-GA0-GA-U/07:6
Data delivery date
Jan 15, 2009
Finance
Total approved costs
5,104 thou. CZK
Public financial support
3,346 thou. CZK
Other public sources
1,758 thou. CZK
Non public and foreign sources
0 thou. CZK
Basic information
Recognised costs
5 104 CZK thou.
Public support
3 346 CZK thou.
65%
Provider
Czech Science Foundation
CEP
CE - Biochemistry
Solution period
01. 01. 2003 - 01. 01. 2005