Multimerization of the p12 domain is necessary for Mason-Pfizer monkey virus Gag assembly in vitro

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F07%3A00019187" target="_blank" >RIV/60461373:22330/07:00019187 - isvavai.cz</a>

Alternative codes found

RIV/61388963:_____/07:00099984

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Multimerization of the p12 domain is necessary for Mason-Pfizer monkey virus Gag assembly in vitro

Original language description

Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV) Gag protein contains a domain p12 that is unique to this virus (simian retrovirus-3) and its close relatives. The ?-helical N-terminal half of p12, which contains a leucine zipper-like region, forms ordered structures inE. coli and the C-terminal half can form SDS-resistant oligomers in vitro. Together these properties suggest that p12 is a strong protein-protein interaction domain that facilitates Gag-Gag oligomerization. We have analyzed the oligomerization potentialof a panel of p12 mutants, including versions containing substituted dimer, trimer, and tetramer leucine zippers, expressed in bacteria and in the context of the Gag precursor expressed in vitro and in cells. Purified recombinant p12 and its mutants could form various oligomers as shown by chemical cross-linking experiments. Within Gag these same mutants could assemble when overexpressed in cells. In contrast, all the mutants, including the leucine zipper mutants, were assembly defectiv

Czech name

Multimerizace domény p12 je nezbytná pro skládání polyproteinu Gag Mason-Pfizerova opičího viru in vitro

Czech description

Polyprotein Gag Mason-Pfizerova opičího viru (M-PMV) obsahuje doménu p12, která je specifická pro tento virus (simian retrovirus-3) a viry jemu příbuzné. N-terminální, alfa helikální část p12, která obsahuje motiv leucinového zipu, tvoří uspořádanou strukturu v E.coli a C-terminální část je schopna tvořit SDS rezistentní oligomery in vitro. Díky těmto vlastnostem bylo navrženo, že p12 tvoří doménu silných proteinových interakcí, které umožňují oligomerizaci polyproteinu Gag. Schopnost oligomerizace bylaanalyzována u několika p12 mutantů, včetně forem dimeru, trimeru a tetrameru leucinového zipu, exprimovaných v bakteriích, in vitro i v buňkách. Rekombinantní purifikovaný protein p12 a jeho mutantní formy tvoří různé oligomery, což bylo potvrzeno chemickým prokřížením. V rámci polyproteinu Gag jsou dané mutanty schopny tvořit částice při zvýšené expresi v buňkách. Naopak v bezbuněčném systému všechny mutanty ztratili schopnost tvořit částice. Tato data dokumentují význam oblasti obsahu

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

EE - Microbiology, virology

OECD FORD branch

—

Project

Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.

Continuities

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2007

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

Virology

ISSN

0042-6822

e-ISSN

—

Volume of the periodical

—

Issue of the periodical within the volume

365

Country of publishing house

BE - BELGIUM

Number of pages

11

Pages from-to

260-270

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—