Basic Residues in the Mason-Pfizer Monkey Virus Gag Matrix Domain Regulate Intracellular Trafficking and Capsid-Membrane Interactions

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F07%3A00019200" target="_blank" >RIV/60461373:22330/07:00019200 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Basic Residues in the Mason-Pfizer Monkey Virus Gag Matrix Domain Regulate Intracellular Trafficking and Capsid-Membrane Interactions

Original language description

Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV) capsids that have assembled in the cytoplasm must be transported to and associate with the plasma membrane prior to being enveloped by a lipid bilayer during viral release. Structural studies have identified a positive-charge density on the membrane-proximal surface of the matrix (MA) protein component of the Gag polyprotein. To investigate if basic amino acids in MA play a role in intracellular transport and capsid-membrane interactions, mutants were constructed in which lysine and arginine residues (R10, K16, K20, R22, K25, K27, K33, and K39) potentially exposed on the capsid surface were replaced singly and in pairs by alanine. A majority of the charge substitution mutants were released less efficiently than the wild type. Electron microscopy of mutant Gag-expressing cells revealed four distinct phenotypes: K16A and K20A immature capsids accumulated on and budded into intracellular vesicles; R10A, K27A, and R22A capsid transport was arrested at the

Czech name

Bazické aminokyseliny matrixové domény polyproteinu Gag Mason-Pfizerova opičího viru regulují intracelulární transport a interakci virové kapsidy s cytoplasmatickou membránou

Czech description

Kapsidy Mason-Pfizerova opičího viru (M-PMV), které byly složeny v cytoplasmě musí být transportovány k a asociovány s plasmatickou membránou buňky před získáním fosfolipidového obalu během uvolňování. Strukturní studie identifikovali pozitivní náboj napovrchu matrixové domény polyproteinu Gag v blízkosti membrány. Pro zjištění role bazických aminokyselin v intracelulárním transportu a interakci virové kapsidy s membránou byly zkonstruovány mutanty, ve kterých byly lysiny a argininy (R10, K16, K20, R22, K25, K27, K33 a K39)vyskytující se potencionálně na povrchu molekuly nahrazeny po jednom nebo v párch alaninem. Většina mutantů se změněným nábojem byly uvolňovány méně účinně než divoký typ viru. Elektronmikroskopické snímky buněk exprimujících polyprotein Gag se zmíněnými mutacemi vykazovali čtyri různé fenotypy: K16A a K20A nezralé kapsidy se hromadily na a pučely do intracelulárních váčků; R10A, K27A, a R22A transport kapsid byl zastaven na buněčných aktinových vláknech, zatímco ne

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

EE - Microbiology, virology

OECD FORD branch

—

Project

—

Continuities

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2007

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

Journal of Virology

ISSN

0022-538X

e-ISSN

—

Volume of the periodical

—

Issue of the periodical within the volume

81

Country of publishing house

US - UNITED STATES

Number of pages

12

Pages from-to

8977-8988

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—