Interaction of plant amine oxidases with diaminoethers
The result's identifiers
Result code in IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F07%3A00004642" target="_blank" >RIV/61989592:15310/07:00004642 - isvavai.cz</a>
Alternative codes found
RIV/61389030:_____/07:00305982
Result on the web
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternative languages
Result language
angličtina
Original language name
Interaction of plant amine oxidases with diaminoethers
Original language description
Polyamines are ubiquitous compounds, which are involved in crucial physiological events including cell growth and differentiation. The catabolic oxidative degradation of polyamines is catalyzed by quinoprotein copper-containing amine oxidases (CAOs) andflavoprotein polyamine oxidases (PAOs). Various synthetic polyamine analogs and polyamine derivatives have been reported, which represent important tools (substrates or inhibitors) in the study of catalytic properties of the enzymes. In this work, two related compounds were studied in the reactions with plant amine oxidases: 1,8-diamino-3,6-dioxaoctane (DADO) and 1,10-bis(2-pyridinylmethyl)-4,7-dioxa-1,10-diazadecane (BPDD). Based on activity and stoichiometry assays together with spectrophotometric measurements, DADO can be considered a good substrate for grass pea, lentil and E. characias CAOs with Km values in the range 10-4 ? 10-3 M. Its oxidative degradation produces the corresponding aminoaldehyde 8-amino-3,6-dioxaoctanal, which d
Czech name
Interakce rostlinných aminoxidas s diaminoethery
Czech description
V této práci byly studovány reakce rostlinných aminoxidas se dvěma syntetickými látkami: 1,8-diamino-3,6-dioxaoktanem (DADO) and 1,10-bis(2-pyridinylmethyl)-4,7-dioxa-1,10-diazadekanem (BPDD). Byla provedena měření aktivity a spektroskopická měření interakce kofaktorů enzymů se zmíněnými látkami. Látka DADO je dobrým substrátem aminoxidasy z hrachoru, čočky a E. characias. Hodnota Km je v řádu 10-4 ? 10-3 M. Oxidační degradaxe DADO vede k tvorbě aminoaldehydu 8-amino-3,6-dioxaoktanalu, který nepodléhá spontánní cyklizaci (známé pro oxidační produkty přirozených substrátů putrescinu, kadaverinu a spermidinu) nebo polymeraci v reakční směsi. Ovesná polyaminoxidasa neoxiduje DADO a je touto látkou pouze slabě inhibována (Ki = 1.6 mM vůči putrescinu). Látka BPDD se chová jako kompetitivní inhibitor obou skupin enzymů s Ki hodnotou v řádu 10-4 M. DADO je navržen jako možný ligand pro afinitní separace Cu-aminoxidas.
Classification
Type
J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)
CEP classification
CE - Biochemistry
OECD FORD branch
—
Result continuities
Project
—
Continuities
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Others
Publication year
2007
Confidentiality
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Data specific for result type
Name of the periodical
Arkivoc
ISSN
1424-6376
e-ISSN
—
Volume of the periodical
8
Issue of the periodical within the volume
N
Country of publishing house
US - UNITED STATES
Number of pages
11
Pages from-to
222-232
UT code for WoS article
—
EID of the result in the Scopus database
—