Využití neutronové difrakce při studiu protonace v interakcích protein – nukleová kyselina

Poskytovatel

Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy

Program

Podpora mobility výzkumných pracovníků a pracovnic v rámci mezinárodní spolupráce ve VaVaI

Veřejná soutěž

—

Hlavní účastníci

Biotechnologický ústav AV ČR, v. v. i.

Druh soutěže

M2 - Mezinárodní spolupráce

Číslo smlouvy

MSMT – 16071/2023-41

Název projektu anglicky

Utilization of neutron diffraction in the study of protonation in protein – nucleic acid interactions

Anotace anglicky

We propose to provide experimental information on hydrogen/proton localization in protein-nucleic acids interactions using neutron diffraction studies on our model systems. To enable such studies, we plan to establish experimental procedures leading to sufficient quality of samples and data for the solution of this problem. Specific aims 1. Optimization of crystal growth and deuteration for neutron diffraction studies using S1/P1 nucleases in complex with nucleic acids as a target. Crystals necessary for the successful collection of neutron diffraction data must meet special conditions. The most critical is the volume of crystal which should be much larger when compared to crystals used for standard X-ray diffraction experiments. The large volume is necessary to compensate for relatively low neutron flux and weak scattering. Preparing large crystals diffracting to sufficient resolution requires extensive optimization. S1/P1 nucleases were chosen for this project because they can form complexes with all natural nucleotides, their structures are known, we have a long experimental experience with their behavior, and we can already prepare their crystals with volumes suitable for preliminary neutron diffraction experiments. 2. Neutron diffraction studies using single crystals of complexes between S1/P1 nucleases and nucleic acids. Neutrons scatter from hydrogen (deuterium) with roughly the same intensity as from other major biological elements (carbon, nitrogen, oxygen). Using this property of neutron diffraction, we will be able to precisely determine positions of hydrogens/protons and study their involvement and role in protein – nucleic acid interactions.

Kategorie VaV

ZV - Základní výzkum

OECD FORD - hlavní obor

10608 - Biochemistry and molecular biology

OECD FORD - vedlejší obor

10610 - Biophysics

OECD FORD - další vedlejší obor

—

CEP - odpovídající obory <br>(dle <a href="http://www.vyzkum.cz/storage/att/E6EF7938F0E854BAE520AC119FB22E8D/Prevodnik_oboru_Frascati.pdf">převodníku</a>)

BO - Biofyzika<br>CE - Biochemie<br>EB - Genetika a molekulární biologie

Zahájení řešení

1. 1. 2024

Ukončení řešení

31. 12. 2025

Poslední stav řešení

K - Končící víceletý projekt

Poslední uvolnění podpory

11. 2. 2025

Důvěrnost údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Systémové označení dodávky dat

CEP25-MSM-8J-R

Datum dodání záznamu

4. 3. 2025

Celkové uznané náklady

180 tis. Kč

Výše podpory ze státního rozpočtu

180 tis. Kč

Ostatní veřejné zdroje financování

0 tis. Kč

Neveřejné tuz. a zahr. zdroje finan.

0 tis. Kč