Strukturnˇ studie proteinu p12 Mason-Pfizerova opiźˇho viru pomocˇ NMR spektroskopie
Cíle projektu
Polyproteinově prekurzor Gag Mason-Pfizerova opiźˇho viru je bŘhem maturace rozçtŘpen proteasou na çest protein?: p10 (matrixově protein - MA), pp24/18, p12, p27 (kapsidově protein - CA), p14 (nukleokapsidově protein - NC) a p4. Funkce protein? pp24/18,p12 a p4 dosud nebyla uspokojivŘ vysvŘtlena. Metodou deleźnˇch mutagenezˇ v genu k˘dujˇcˇm protein p12 bylo prok z no, §e tento protein napom h skl d nˇ nezral? virov? kapsidy. Cˇlem tohoto projektu je vyýeçit trojdimenzion lnˇ strukturu N-termin lnˇ dom?ny proteinu p12, na jejˇm§ z kladŘ bude mo§n? navrhnout vhodně inhibitor skl d nˇ virov? kapsidy. Pro pýˇpravu proteinu bude pou§ita metoda exprese v E.coli BL21(DE3). K ýeçenˇ prostorov? struktury proteinu p12 bude vyu§ita vˇcedimenzion lnˇ NMR spektroskopie izotopovŘ obohaceněch (15N nebo 15N, 13C) vzork? spolu s věpoźetnˇmi metodami.
Klíčová slova
Veřejná podpora
Poskytovatel
Grantová agentura České republiky
Program
Postdoktorandské granty
Veřejná soutěž
Postdoktorandské granty 2 (SGA02002GA-PD)
Hlavní účastníci
Vysoká škola chemicko-technologická v Praze / Fakulta potravinářské a biochemické technologie
Druh soutěže
VS - Veřejná soutěž
Číslo smlouvy
—
Alternativní jazyk
Název projektu anglicky
Structural study of protein p12 from Mason-Pfizer monkey virus using NMR spectroscopy
Anotace anglicky
During the maturation of Mason-Pfizer monkey virus polyprotein Gag precursor is cleaved by protease yielding six proteins: p10 (matrix protein - MA), pp24/18, p12, p27 (capsid protein - CA), p14 (nucleocapsid protein - NC) and p4. The functions of pp24/18, p12 and p4 proteins have not been sufficiently explained yet. The deletion mutation experiments in gene encoding protein p12 proved the hypothesis, that this protein supports the assembly of immature viral capsid. The aim of this project is to solve three-dimensional structure of N-terminal domain of protein p12, that could be utilized for a design of suitable inhibitor or viral capsid assembly. The protein will be expressed in E. coli BL21(DE3). Multidimensional NMR spectroscopy on isotopically labeled (15N or 15N,13C) samples together with computational methods will be employed for the solution of three-dimensional structure of this protein.
Vědní obory
Kategorie VaV
—
CEP - hlavní obor
CE - Biochemie
CEP - vedlejší obor
—
CEP - další vedlejší obor
—
OECD FORD - odpovídající obory
(dle převodníku)10608 - Biochemistry and molecular biology
10609 - Biochemical research methods
Hodnocení dokončeného projektu
Hodnocení poskytovatelem
N - Nesplněno zadání
Zhodnocení výsledků projektu
Odborně pýˇnos projektu lze spatýovat v objasnŘnˇ pýˇźin tvorby uspoý dan? struktury proteinu P12. édaje ýeçitele jsou zcela adekv tnˇ. Věznam projektu nem pýˇmou aplikaci, pova§uji jej vçak za pýˇnos k pozn nˇ věznamu vyççˇch bˇlkovinněch struktur. Věs
Termíny řešení
Zahájení řešení
1. 1. 2002
Ukončení řešení
1. 1. 2004
Poslední stav řešení
S - Zastavený (předčasně ukončený) víceletý projekt
Poslední uvolnění podpory
—
Dodání dat do CEP
Důvěrnost údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Systémové označení dodávky dat
CEP/2003/GA0/GA03GP/U/N/7:4
Datum dodání záznamu
15. 6. 2009
Finance
Celkové uznané náklady
359 tis. Kč
Výše podpory ze státního rozpočtu
209 tis. Kč
Ostatní veřejné zdroje financování
450 tis. Kč
Neveřejné tuz. a zahr. zdroje finan.
0 tis. Kč
Základní informace
Uznané náklady
359 tis. Kč
Statní podpora
209 tis. Kč
58%
Poskytovatel
Grantová agentura České republiky
CEP
CE - Biochemie
Doba řešení
01. 01. 2002 - 01. 01. 2004