Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

HNF-4 alpha regulates expression of human ornithin carbamoyltransferase through interaction with two positive cis-Aacting regulatory elements located in the proximal promoter

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00023001%3A_____%2F14%3A00059063" target="_blank" >RIV/00023001:_____/14:00059063 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://fb.cuni.cz/file/5725/fb2014a0017.pdf" target="_blank" >http://fb.cuni.cz/file/5725/fb2014a0017.pdf</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    HNF-4 alpha regulates expression of human ornithin carbamoyltransferase through interaction with two positive cis-Aacting regulatory elements located in the proximal promoter

  • Popis výsledku v původním jazyce

    OTC encodes ornithine carbamoyltransferase, mitochondrial matrix enzyme involved in the synthesis of urea. The tissue-specific expression of OTC in the liver and intestine is dependent on the interaction of OTC promoter with an upstream enhancer. HNF-4 and C/EBP beta are crucial for this interaction in the rat and mouse. In the present study we focused on characterization of elements involved in the regulation of OTC transcription in human. Using a set of 5'-deleted promoter mutants in a reporter assaywe identified two positive cis-acting regulatory elements located at c.-105 and c.-136 within the human OTC promoter. Both are essential for the transcriptional activity of the promoter itself and for the interaction with the enhancer. Protein binding atthe corresponding sites was confirmed by DNase I footprinting. Electromobility shift assay with a specific competitor and anti-HNF-4 alpha antibody identified the DNA-protein binding sites as HNF-4 alpha recognition motifs. A third IINF-

  • Název v anglickém jazyce

    HNF-4 alpha regulates expression of human ornithin carbamoyltransferase through interaction with two positive cis-Aacting regulatory elements located in the proximal promoter

  • Popis výsledku anglicky

    OTC encodes ornithine carbamoyltransferase, mitochondrial matrix enzyme involved in the synthesis of urea. The tissue-specific expression of OTC in the liver and intestine is dependent on the interaction of OTC promoter with an upstream enhancer. HNF-4 and C/EBP beta are crucial for this interaction in the rat and mouse. In the present study we focused on characterization of elements involved in the regulation of OTC transcription in human. Using a set of 5'-deleted promoter mutants in a reporter assaywe identified two positive cis-acting regulatory elements located at c.-105 and c.-136 within the human OTC promoter. Both are essential for the transcriptional activity of the promoter itself and for the interaction with the enhancer. Protein binding atthe corresponding sites was confirmed by DNase I footprinting. Electromobility shift assay with a specific competitor and anti-HNF-4 alpha antibody identified the DNA-protein binding sites as HNF-4 alpha recognition motifs. A third IINF-

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    FE - Ostatní obory vnitřního lékařství

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2014

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Folia biologica (Praha)

  • ISSN

    0015-5500

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    60

  • Číslo periodika v rámci svazku

    3

  • Stát vydavatele periodika

    CZ - Česká republika

  • Počet stran výsledku

    11

  • Strana od-do

    133-143

  • Kód UT WoS článku

    000338479400005

  • EID výsledku v databázi Scopus