Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Strategies for Stabilization of Enzymes in Organic Solvents

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00159816%3A_____%2F13%3A00063739" target="_blank" >RIV/00159816:_____/13:00063739 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1021/cs400684x" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1021/cs400684x</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1021/cs400684x" target="_blank" >10.1021/cs400684x</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Strategies for Stabilization of Enzymes in Organic Solvents

  • Popis výsledku v původním jazyce

    One of the major barriers to the use of enzymes in industrial biotechnology is their insufficient stability under processing conditions. The use of organic solvent systems instead of aqueous media for enzymatic reactions offers numerous advantages, suchas increased solubility of hydrophobic substrates or suppression of water-dependent side reactions. For example, reverse hydrolysis reactions that form esters from acids and alcohols become thermodynamically favorable. However, organic solvents often inactivate enzymes. Industry and academia have devoted considerable effort into developing effective strategies to enhance the lifetime of enzymes in the presence of organic solvents. The strategies can be grouped into three main categories: (i) isolation of novel enzymes functioning under extreme conditions, (ii) modification of enzyme structures to increase their resistance toward nonconventional media, and (iii) modification of the solvent environment to decrease its denaturing effect on

  • Název v anglickém jazyce

    Strategies for Stabilization of Enzymes in Organic Solvents

  • Popis výsledku anglicky

    One of the major barriers to the use of enzymes in industrial biotechnology is their insufficient stability under processing conditions. The use of organic solvent systems instead of aqueous media for enzymatic reactions offers numerous advantages, suchas increased solubility of hydrophobic substrates or suppression of water-dependent side reactions. For example, reverse hydrolysis reactions that form esters from acids and alcohols become thermodynamically favorable. However, organic solvents often inactivate enzymes. Industry and academia have devoted considerable effort into developing effective strategies to enhance the lifetime of enzymes in the presence of organic solvents. The strategies can be grouped into three main categories: (i) isolation of novel enzymes functioning under extreme conditions, (ii) modification of enzyme structures to increase their resistance toward nonconventional media, and (iii) modification of the solvent environment to decrease its denaturing effect on

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/ED1.100%2F02%2F0123" target="_blank" >ED1.100/02/0123: Fakultní nemocnice u sv. Anny v Brně - Mezinárodní centrum klinického výzkumu (FNUSA - ICRC)</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    ACS Catalysis

  • ISSN

    2155-5435

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    3

  • Číslo periodika v rámci svazku

    12

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    14

  • Strana od-do

    2823-2836

  • Kód UT WoS článku

    000328231400019

  • EID výsledku v databázi Scopus