Different Structural Origins of the Enantioselectivity of Haloalkane Dehalogenases toward Linear beta-Haloalkanes: Open-Solvated versus Occluded-Desolvated Active Sites
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00159816%3A_____%2F17%3A00066929" target="_blank" >RIV/00159816:_____/17:00066929 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/00216224:14310/17:00095409
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/anie.201611193" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/anie.201611193</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/anie.201611193" target="_blank" >10.1002/anie.201611193</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Different Structural Origins of the Enantioselectivity of Haloalkane Dehalogenases toward Linear beta-Haloalkanes: Open-Solvated versus Occluded-Desolvated Active Sites
Popis výsledku v původním jazyce
The enzymatic enantiodiscrimination of linear beta-haloalkanes is difficult because the simple structures of the substrates prevent directional interactions. Herein we describe two distinct molecular mechanisms for the enantiodiscrimination of the beta-haloalkane 2-bromopentane by haloalkane dehalogenases. Highly enantioselective DbjA has an open, solvent-accessible active site, whereas the engineered enzyme DhaA31 has an occluded and less solvated cavity but shows similar enantioselectivity. The enantioselectivity of DhaA31 arises from steric hindrance imposed by two specific substitutions rather than hydration as in DbjA.
Název v anglickém jazyce
Different Structural Origins of the Enantioselectivity of Haloalkane Dehalogenases toward Linear beta-Haloalkanes: Open-Solvated versus Occluded-Desolvated Active Sites
Popis výsledku anglicky
The enzymatic enantiodiscrimination of linear beta-haloalkanes is difficult because the simple structures of the substrates prevent directional interactions. Herein we describe two distinct molecular mechanisms for the enantiodiscrimination of the beta-haloalkane 2-bromopentane by haloalkane dehalogenases. Highly enantioselective DbjA has an open, solvent-accessible active site, whereas the engineered enzyme DhaA31 has an occluded and less solvated cavity but shows similar enantioselectivity. The enantioselectivity of DhaA31 arises from steric hindrance imposed by two specific substitutions rather than hydration as in DbjA.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10406 - Analytical chemistry
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2017
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Angewandte Chemie-International Edition
ISSN
1433-7851
e-ISSN
—
Svazek periodika
56
Číslo periodika v rámci svazku
17
Stát vydavatele periodika
DE - Spolková republika Německo
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
4719-4723
Kód UT WoS článku
000398576000004
EID výsledku v databázi Scopus
—