Krystalizace a zakladní krystalografická analýza haloalkan dehalogenázy DbjA z bakterie Bradyrhizobium japonicum USDA110.
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F07%3A00022814" target="_blank" >RIV/00216224:14310/07:00022814 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Crystallization and Preliminary Crystallographic Analysis of a Haloalkane Dehalogenase DbjA from Bradyrhizobium japonicum USDA110.
Popis výsledku v původním jazyce
Haloalkane dehalogenases are key enzymes for the degradation of halogenated aliphatic pollutants. A haloalkane dehalogenase, DbjA, constitutes a novel substrate specificity class with high catalytic activity for beta-methylated haloalkanes. In order to reveal the mechanism of the substrate specificity, DbjA has been crystallized by the hanging drop vapor diffusion method. The best crystals were obtained by the microseeding technique with a reservoir solution of 17-19.5% (w/v) PEG 4000, 0.2 M calcium acetate, and 0.1 M Tris-HCl (pH 7.7-8.0). The space group of the DbjA crystal is P212?2 with unit cell parameters a=212.85 A, b=117.84 A, c=55.80 A. The crystal diffracts to 1.75 A resolution.
Název v anglickém jazyce
Crystallization and Preliminary Crystallographic Analysis of a Haloalkane Dehalogenase DbjA from Bradyrhizobium japonicum USDA110.
Popis výsledku anglicky
Haloalkane dehalogenases are key enzymes for the degradation of halogenated aliphatic pollutants. A haloalkane dehalogenase, DbjA, constitutes a novel substrate specificity class with high catalytic activity for beta-methylated haloalkanes. In order to reveal the mechanism of the substrate specificity, DbjA has been crystallized by the hanging drop vapor diffusion method. The best crystals were obtained by the microseeding technique with a reservoir solution of 17-19.5% (w/v) PEG 4000, 0.2 M calcium acetate, and 0.1 M Tris-HCl (pH 7.7-8.0). The space group of the DbjA crystal is P212?2 with unit cell parameters a=212.85 A, b=117.84 A, c=55.80 A. The crystal diffracts to 1.75 A resolution.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/LC06010" target="_blank" >LC06010: Centrum biokatalýzy a biotransformací</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2007
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F
ISSN
—
e-ISSN
—
Svazek periodika
63
Číslo periodika v rámci svazku
4
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
3
Strana od-do
294-296
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—