Hsp90 je nezbytný pro obnovení buněčné funkce teplotně-senzitivního mutovaného proteinu p53, nikoliv pro stabilizaci a aktivaci wt p53

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00209805%3A_____%2F05%3A%230000018" target="_blank" >RIV/00209805:_____/05:#0000018 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Hsp90 is essential for restoring cellular functions of temperature-sensitive p53 mutant protein but not for stabilization and activation of wild-type p53

Popis výsledku v původním jazyce

The ability of p53 to process cellular signals is abrogated by p53 gene mutations leading to alteration of protein conformation. Hsp90 has been implicated in regulating both wild-type and mutant p53 conformations. Using cell lines that contain human tumor-derived temperature-sensitive p53 mutants we show that Hsp90 is required for both stabilization and reactivation of mutated p53 at the permissive temperature. Mutant reactivation is enhanced by simultaneous treatment with agents that stabilize the reactivated protein and is blocked by geldanamycin, a specific inhibitor of Hsp90 activity. In contrast, Hsp90 is not required for maintaining wild-type p53 or for stabilizing wild-type p53 after treatment with chemotherapeutic agents.

Název v anglickém jazyce

Hsp90 is essential for restoring cellular functions of temperature-sensitive p53 mutant protein but not for stabilization and activation of wild-type p53

Popis výsledku anglicky

The ability of p53 to process cellular signals is abrogated by p53 gene mutations leading to alteration of protein conformation. Hsp90 has been implicated in regulating both wild-type and mutant p53 conformations. Using cell lines that contain human tumor-derived temperature-sensitive p53 mutants we show that Hsp90 is required for both stabilization and reactivation of mutated p53 at the permissive temperature. Mutant reactivation is enhanced by simultaneous treatment with agents that stabilize the reactivated protein and is blocked by geldanamycin, a specific inhibitor of Hsp90 activity. In contrast, Hsp90 is not required for maintaining wild-type p53 or for stabilizing wild-type p53 after treatment with chemotherapeutic agents.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

FD - Onkologie a hematologie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/NC7131" target="_blank" >NC7131: Analýza funkčních alterací mutovaných forem proteinu p53 v lidských nádorech.</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Biological Chemistry

ISSN

0021-9258

e-ISSN

—

Svazek periodika

280

Číslo periodika v rámci svazku

8

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

10

Strana od-do

6682-6691

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—