Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Effect of transition metals on binding of p53 protein to supercoiled DNA and to consensus sequence in DNA fragments

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00209805%3A_____%2F99%3A00000017" target="_blank" >RIV/00209805:_____/99:00000017 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/68081707:_____/99:17990055

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Effect of transition metals on binding of p53 protein to supercoiled DNA and to consensus sequence in DNA fragments

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Recently we have shown that wild-type human p53 protein binds preferentially to supercoiled (sc) DNA in vitro in both the presence and absence of the p53 consensus sequence (p53CON). This binding produces a ladder of retarded bands on an agarose gel. Using immunoblotting with the antibody DO-1, we show that the bands obtained correspond to ethidium-stained DNA, suggesting that each band of the ladder contains a DNA-p53 complex. The intensity and the number of these hands are decreased by physiological concentrations of zinc ions. At higher zinc concentrations, binding of p53 to scDNA is completely inhibited. The binding of additional zinc ions to p53 appears much weaker than the binding of the intrinsic zinc ion in the DNA binding sitsite of the core domain. In contrast to previously published data suggesting that 100 microM zinc ions do not influence p53 binding to p53CON in a DNA oligonucleotide, we show that 5-20 microM zinc efficiently inhibits binding of p53 to p53NOC in DNA.

  • Název v anglickém jazyce

    Effect of transition metals on binding of p53 protein to supercoiled DNA and to consensus sequence in DNA fragments

  • Popis výsledku anglicky

    Recently we have shown that wild-type human p53 protein binds preferentially to supercoiled (sc) DNA in vitro in both the presence and absence of the p53 consensus sequence (p53CON). This binding produces a ladder of retarded bands on an agarose gel. Using immunoblotting with the antibody DO-1, we show that the bands obtained correspond to ethidium-stained DNA, suggesting that each band of the ladder contains a DNA-p53 complex. The intensity and the number of these hands are decreased by physiological concentrations of zinc ions. At higher zinc concentrations, binding of p53 to scDNA is completely inhibited. The binding of additional zinc ions to p53 appears much weaker than the binding of the intrinsic zinc ion in the DNA binding sitsite of the core domain. In contrast to previously published data suggesting that 100 microM zinc ions do not influence p53 binding to p53CON in a DNA oligonucleotide, we show that 5-20 microM zinc efficiently inhibits binding of p53 to p53NOC in DNA.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    FD - Onkologie a hematologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    1999

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Oncogene

  • ISSN

    0950-9232

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    18

  • Číslo periodika v rámci svazku

    neuv.

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    9

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus