Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Novel insights into the assembly and function of human nuclear-encoded cytochrome c oxidase subunits 4, 5a, 6a, 7a and 7b

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11110%2F10%3A6854" target="_blank" >RIV/00216208:11110/10:6854 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/00064165:_____/10:6854

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Novel insights into the assembly and function of human nuclear-encoded cytochrome c oxidase subunits 4, 5a, 6a, 7a and 7b

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Mammalian CcO (cytochrome c oxidase) is a complex composed of 13 different structural subunits encoded by both the mitochondrial and nuclear genomes. Knockdown of Cox4, Cox5a and Cox6a resulted in reduced CcO activity, diminished affinity of the residualenzyme for oxygen, decreased holoCcO and CcO dimer levels, increased accumulation of CcO subcomplexes and an altered pattern of respiratory supercomplexes. An analysis of the patterns of CcO subcomplexes found in both knockdowns and cells overexpressingepitope-tagged Cox6a, Cox7a and Cox7b identified a novel CcO assembly intermediate, identified the entry points of three late-assembled subunits and demonstrated the interdependence of Cox4 and Cox5a assembly. The ectopic expression of the heart/muscle-specific isoform of the Cox6 subunit (COX6A2) resulted in restoration of both CcO holoenzyme and activity in COX6A1-knockdown cells contrary to the unaltered levels of COX6A2 mRNA in these cells, suggesting the existence of a fixed expres

  • Název v anglickém jazyce

    Novel insights into the assembly and function of human nuclear-encoded cytochrome c oxidase subunits 4, 5a, 6a, 7a and 7b

  • Popis výsledku anglicky

    Mammalian CcO (cytochrome c oxidase) is a complex composed of 13 different structural subunits encoded by both the mitochondrial and nuclear genomes. Knockdown of Cox4, Cox5a and Cox6a resulted in reduced CcO activity, diminished affinity of the residualenzyme for oxygen, decreased holoCcO and CcO dimer levels, increased accumulation of CcO subcomplexes and an altered pattern of respiratory supercomplexes. An analysis of the patterns of CcO subcomplexes found in both knockdowns and cells overexpressingepitope-tagged Cox6a, Cox7a and Cox7b identified a novel CcO assembly intermediate, identified the entry points of three late-assembled subunits and demonstrated the interdependence of Cox4 and Cox5a assembly. The ectopic expression of the heart/muscle-specific isoform of the Cox6 subunit (COX6A2) resulted in restoration of both CcO holoenzyme and activity in COX6A1-knockdown cells contrary to the unaltered levels of COX6A2 mRNA in these cells, suggesting the existence of a fixed expres

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2010

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biochemical Journal

  • ISSN

    0264-6021

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    428

  • Číslo periodika v rámci svazku

    part 3

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    12

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000278914400005

  • EID výsledku v databázi Scopus