Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Tyrosine 87 is vital for the activity of human protein arginine methyltransferase 3 (PRMT3)

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11110%2F11%3A8913" target="_blank" >RIV/00216208:11110/11:8913 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61388971:_____/11:00371328 RIV/61989592:15110/11:10225409

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bbapap.2010.10.011" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.bbapap.2010.10.011</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Tyrosine 87 is vital for the activity of human protein arginine methyltransferase 3 (PRMT3)

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Sequencing of the PRMT3 gene in patients from the Czech DBA registry revealed a heterozygous mutation encoding the Tyr87Cys substitution. To address the impact of the mutation and putative Tyr87 phosphorylation on PRMT3 properties, we constructed two additional PRMT3 variants, Tyr87Phe and Tyr87Glu PRMT3, mimicking non-phosphorylated and phosphorylated Tyr87, respectively and studied their activity. In conclusion, Tyr87 is important for the interaction between PRMT3 and RPS2 and for its full enzymatic activity

  • Název v anglickém jazyce

    Tyrosine 87 is vital for the activity of human protein arginine methyltransferase 3 (PRMT3)

  • Popis výsledku anglicky

    Sequencing of the PRMT3 gene in patients from the Czech DBA registry revealed a heterozygous mutation encoding the Tyr87Cys substitution. To address the impact of the mutation and putative Tyr87 phosphorylation on PRMT3 properties, we constructed two additional PRMT3 variants, Tyr87Phe and Tyr87Glu PRMT3, mimicking non-phosphorylated and phosphorylated Tyr87, respectively and studied their activity. In conclusion, Tyr87 is important for the interaction between PRMT3 and RPS2 and for its full enzymatic activity

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EB - Genetika a molekulární biologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2011

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics

  • ISSN

    1570-9639

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    1814

  • Číslo periodika v rámci svazku

    2

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    6

  • Strana od-do

    277-282

  • Kód UT WoS článku

    000287067700002

  • EID výsledku v databázi Scopus