Tyrosine 87 is vital for the activity of human protein arginine methyltransferase 3 (PRMT3)

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00023736%3A_____%2F11%3A00008920" target="_blank" >RIV/00023736:_____/11:00008920 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Tyrosine 87 is vital for the activity of human protein arginine methyltransferase 3 (PRMT3)

Popis výsledku v původním jazyce

Protein arginine methyltransferase 3 (PRMT3) is a cytosolic enzyme that catalyzes the formation of mono- and asymmetric dimethyl arginines, with ribosomal protein (RP) S2 as its main in vivo substrate. Defects in ribosome maturation are the hallmark of Diamond-Blackfan anemia (DBA). Sequencing of the PRMT3 gene in patients from the Czech DBA registry revealed a heterozygous mutation encoding the Tyr87Cys substitution. Although later analysis excluded this mutation as the cause of DBA in the patient, weanticipated that this substitution might be important for PRMT3 function. Indeed, biochemical analyses showed the importance of Tyr87 for the interaction between PRMT3 and RPS2 and for its full enzymatic activity

Název v anglickém jazyce

Tyrosine 87 is vital for the activity of human protein arginine methyltransferase 3 (PRMT3)

Popis výsledku anglicky

Protein arginine methyltransferase 3 (PRMT3) is a cytosolic enzyme that catalyzes the formation of mono- and asymmetric dimethyl arginines, with ribosomal protein (RP) S2 as its main in vivo substrate. Defects in ribosome maturation are the hallmark of Diamond-Blackfan anemia (DBA). Sequencing of the PRMT3 gene in patients from the Czech DBA registry revealed a heterozygous mutation encoding the Tyr87Cys substitution. Although later analysis excluded this mutation as the cause of DBA in the patient, weanticipated that this substitution might be important for PRMT3 function. Indeed, biochemical analyses showed the importance of Tyr87 for the interaction between PRMT3 and RPS2 and for its full enzymatic activity

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

FD - Onkologie a hematologie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/LC06044" target="_blank" >LC06044: Centrum experimentální hematologie</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2011

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biochimica et Biophysica Acta, Complete Edition

ISSN

0006-3002

e-ISSN

—

Svazek periodika

1814

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000287067700002

EID výsledku v databázi Scopus

—