Detection of the GPI-anchorless prion protein fragment PrP226 in human brain

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11110%2F13%3A10189589" target="_blank" >RIV/00216208:11110/13:10189589 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61389013:_____/13:00398156 RIV/00064190:_____/13:#0000663

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1186/1471-2377-13-126" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1186/1471-2377-13-126</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1186/1471-2377-13-126" target="_blank" >10.1186/1471-2377-13-126</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Detection of the GPI-anchorless prion protein fragment PrP226 in human brain

Popis výsledku v původním jazyce

Background: The accumulation of the misfolded forms of cellular prion protein, i.e. prions (PrPSc), in the brain is one of the crucial characteristics of fatal neurodegenerative disorders, called transmissible spongiform encephalopathies (TSEs). Cellularprion protein is normally linked to the cell surface by the glycosylphosphatidylinositol (GPI) anchor. There is accumulating evidence that the GPI-anchorless prion protein may act as an accelerator of formation and propagation of prions. In the TSE affected human brain we have previously discovered a novel GPI-anchorless prion protein fragment, named PrP226*, which ends with the tyrosine 226. This fragment can be labeled specifically by the monoclonal antibody V5B2. Methods: We developed a DELFIA basedassay for quick and sensitive detection of the PrP226* fragment in human brain tissue homogenates. By calculating the ratio between the signals of native (N) and denatured (D) samples applied to the assay we were able to observe signific

Název v anglickém jazyce

Detection of the GPI-anchorless prion protein fragment PrP226 in human brain

Popis výsledku anglicky

Background: The accumulation of the misfolded forms of cellular prion protein, i.e. prions (PrPSc), in the brain is one of the crucial characteristics of fatal neurodegenerative disorders, called transmissible spongiform encephalopathies (TSEs). Cellularprion protein is normally linked to the cell surface by the glycosylphosphatidylinositol (GPI) anchor. There is accumulating evidence that the GPI-anchorless prion protein may act as an accelerator of formation and propagation of prions. In the TSE affected human brain we have previously discovered a novel GPI-anchorless prion protein fragment, named PrP226*, which ends with the tyrosine 226. This fragment can be labeled specifically by the monoclonal antibody V5B2. Methods: We developed a DELFIA basedassay for quick and sensitive detection of the PrP226* fragment in human brain tissue homogenates. By calculating the ratio between the signals of native (N) and denatured (D) samples applied to the assay we were able to observe signific

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2013

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

BMC Neurology

ISSN

1471-2377

e-ISSN

—

Svazek periodika

13

Číslo periodika v rámci svazku

September

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

12

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000324882600002

EID výsledku v databázi Scopus

—