Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Inaktivace aspartát aminostransferázy vyvolaná glykací. Vliv kyseliny močové

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11150%2F05%3A00004765" target="_blank" >RIV/00216208:11150/05:00004765 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/00216208:11160/05:00007093

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Glycation-Induced Inactivation of Aspartate Aminotransferase, Effect of Uric Acid

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Glycation is common posttranslational modification of proteins impairing their function, which occurs during diabetes mellitus and aging.Beside extracellular glycation of long-lived proteins, intracellular modifications of short-lived proteins by more reactive sugars like fructose are possible.The process includes free oxygen radicals (glycoxidation).In an attempt to reduce glycoxidation and formation of advanced glycation products, influence of 0.2-1.2 mM uric acid as endogenous antioxidant on glycoxidation of purified pig heart aspartate aminotransferase (AST) by 50 mM and 500 mM D-fructose in vitro was studied.Uric acid at 1.2 mM concentration reduced AST activity decrease and formation of total AGE products caused by incubation in vitro of the enzyme with sugar up to 25 days at 37 °C.The results thus support the hypothesis that uric acid has beneficial effects in controlling protein glycoxidation.The in vitro system AST-fructose proved to be a useful tool for investigation of glyca

  • Název v anglickém jazyce

    Glycation-Induced Inactivation of Aspartate Aminotransferase, Effect of Uric Acid

  • Popis výsledku anglicky

    Glycation is common posttranslational modification of proteins impairing their function, which occurs during diabetes mellitus and aging.Beside extracellular glycation of long-lived proteins, intracellular modifications of short-lived proteins by more reactive sugars like fructose are possible.The process includes free oxygen radicals (glycoxidation).In an attempt to reduce glycoxidation and formation of advanced glycation products, influence of 0.2-1.2 mM uric acid as endogenous antioxidant on glycoxidation of purified pig heart aspartate aminotransferase (AST) by 50 mM and 500 mM D-fructose in vitro was studied.Uric acid at 1.2 mM concentration reduced AST activity decrease and formation of total AGE products caused by incubation in vitro of the enzyme with sugar up to 25 days at 37 °C.The results thus support the hypothesis that uric acid has beneficial effects in controlling protein glycoxidation.The in vitro system AST-fructose proved to be a useful tool for investigation of glyca

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2005

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Molecular and Cellular Biochemistry

  • ISSN

    0300-8177

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    278

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1-2

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    8

  • Strana od-do

    85-92

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus