Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Human microsomal carbonyl reducing enzymes in the metabolism of xenobiotics: well-known and promising members of the SDR superfamily

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11160%2F12%3A10124852" target="_blank" >RIV/00216208:11160/12:10124852 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://informahealthcare.com/doi/full/10.3109/03602532.2011.638304" target="_blank" >http://informahealthcare.com/doi/full/10.3109/03602532.2011.638304</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.3109/03602532.2011.638304" target="_blank" >10.3109/03602532.2011.638304</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Human microsomal carbonyl reducing enzymes in the metabolism of xenobiotics: well-known and promising members of the SDR superfamily

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The best known, most widely studied enzyme system in phase I biotransformation is cytochrome P450 (CYP), which participates in the metabolism of roughly 9 of 10 drugs in use today. The main biotransformation isoforms of CYP are associated with the membrane of the endoplasmatic reticulum (ER). Other enzymes that are also active in phase I biotransformation are carbonyl reducing enzymes. Much is known about the role of cytosolic forms of carbonyl reducing enzymes in the metabolism of xenobiotics, but their microsomal forms have been mostly poorly studied. The only well-known microsomal carbonyl reducing enzyme taking part in the biotransformation of xenobiotics is 11 beta-hydroxysteroid dehydrogenase 1, a member of the short-chain dehydrogenase/reductasesuperfamily. Physiological roles of microsomal carbonyl reducing enzymes are better known than their participation in the metabolism of xenobiotics. This review is a summary of the fragmentary information known about the roles of the mic

  • Název v anglickém jazyce

    Human microsomal carbonyl reducing enzymes in the metabolism of xenobiotics: well-known and promising members of the SDR superfamily

  • Popis výsledku anglicky

    The best known, most widely studied enzyme system in phase I biotransformation is cytochrome P450 (CYP), which participates in the metabolism of roughly 9 of 10 drugs in use today. The main biotransformation isoforms of CYP are associated with the membrane of the endoplasmatic reticulum (ER). Other enzymes that are also active in phase I biotransformation are carbonyl reducing enzymes. Much is known about the role of cytosolic forms of carbonyl reducing enzymes in the metabolism of xenobiotics, but their microsomal forms have been mostly poorly studied. The only well-known microsomal carbonyl reducing enzyme taking part in the biotransformation of xenobiotics is 11 beta-hydroxysteroid dehydrogenase 1, a member of the short-chain dehydrogenase/reductasesuperfamily. Physiological roles of microsomal carbonyl reducing enzymes are better known than their participation in the metabolism of xenobiotics. This review is a summary of the fragmentary information known about the roles of the mic

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2012

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Drug Metabolism Reviews

  • ISSN

    0360-2532

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    44

  • Číslo periodika v rámci svazku

    2

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    19

  • Strana od-do

    173-191

  • Kód UT WoS článku

    000302728600003

  • EID výsledku v databázi Scopus