Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Biochemical properties of human dehydrogenase/reductase (SDR family) member 7

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11160%2F14%3A10281978" target="_blank" >RIV/00216208:11160/14:10281978 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0009279713002792" target="_blank" >http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0009279713002792</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.cbi.2013.11.003" target="_blank" >10.1016/j.cbi.2013.11.003</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Biochemical properties of human dehydrogenase/reductase (SDR family) member 7

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Dehydrogenase/reductase (SDR family) member 7 (DHRS7, retSDR4, SDR34C1) is a previously uncharacterized member of the short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) superfamily. While human SDR members are known to play an important role in various (patho)biochemical pathways including intermediary metabolism and biotransformation of xenobiotics, only 20% of them are considered to be well characterized. Based on phylogenetic tree and SDR sequence clusters analysis DHRS7 is a close relative to well-known SDRmember 11 p-hydroxysteroid dehydrogenase 1 (11 beta-HSD1) that participates in metabolism of endogenous and xenobiotic substances with carbonyl group. The aim of present study is to determine the basic biochemical properties of DHRS7 and its possible involvement in metabolism of substrates with carbonyl group. For the first time the computational predictions of this membrane protein and membrane topology were experimentally confirmed. DHRS7 has been demonstrated to be an integral protein

  • Název v anglickém jazyce

    Biochemical properties of human dehydrogenase/reductase (SDR family) member 7

  • Popis výsledku anglicky

    Dehydrogenase/reductase (SDR family) member 7 (DHRS7, retSDR4, SDR34C1) is a previously uncharacterized member of the short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) superfamily. While human SDR members are known to play an important role in various (patho)biochemical pathways including intermediary metabolism and biotransformation of xenobiotics, only 20% of them are considered to be well characterized. Based on phylogenetic tree and SDR sequence clusters analysis DHRS7 is a close relative to well-known SDRmember 11 p-hydroxysteroid dehydrogenase 1 (11 beta-HSD1) that participates in metabolism of endogenous and xenobiotic substances with carbonyl group. The aim of present study is to determine the basic biochemical properties of DHRS7 and its possible involvement in metabolism of substrates with carbonyl group. For the first time the computational predictions of this membrane protein and membrane topology were experimentally confirmed. DHRS7 has been demonstrated to be an integral protein

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/EE2.3.20.0235" target="_blank" >EE2.3.20.0235: Vybudování výzkumného týmu experimentální a aplikované biofarmacie</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2014

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Chemico-Biological Interactions

  • ISSN

    0009-2797

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    207

  • Číslo periodika v rámci svazku

    January

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    6

  • Strana od-do

    52-57

  • Kód UT WoS článku

    000330260700009

  • EID výsledku v databázi Scopus