Evaluation of 2,6-dichlorophenolindophenol acetate as a substrate for acetylcholinesterase activity assay
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11160%2F15%3A10306834" target="_blank" >RIV/00216208:11160/15:10306834 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/60162694:G44__/15:43875420
Výsledek na webu
<a href="http://www.tandfonline.com/doi/full/10.3109/14756366.2014.976564" target="_blank" >http://www.tandfonline.com/doi/full/10.3109/14756366.2014.976564</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.3109/14756366.2014.976564" target="_blank" >10.3109/14756366.2014.976564</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Evaluation of 2,6-dichlorophenolindophenol acetate as a substrate for acetylcholinesterase activity assay
Popis výsledku v původním jazyce
Ellman's method is a standard protocol for the determination of cholinesterases activity. Though the method is ready for laboratory purposes, it has some drawbacks as well. In the current article, 2,6-dichloroindophenol acetate is performed as a chromogenic substrate suitable for acetylcholinesterase (AChE) activity examination. Michaelis constant and maximal velocity for 2,6-dichloroindophenol acetate were determined (38.0 mu M and 244 pkat) and compared to the values for acetythiocholine (Km 0.18 mM; Vmax 5.1 nkat). Docking for 2,6-dichloroindophenol acetate and human AChE was done as well. In conclusion, 2,6-dichloroindophenol acetate seems to be suitable chromogenic substrate for AChE and spectrophotometry and based on this it can be easily performed whenever AChE activity should be tested.
Název v anglickém jazyce
Evaluation of 2,6-dichlorophenolindophenol acetate as a substrate for acetylcholinesterase activity assay
Popis výsledku anglicky
Ellman's method is a standard protocol for the determination of cholinesterases activity. Though the method is ready for laboratory purposes, it has some drawbacks as well. In the current article, 2,6-dichloroindophenol acetate is performed as a chromogenic substrate suitable for acetylcholinesterase (AChE) activity examination. Michaelis constant and maximal velocity for 2,6-dichloroindophenol acetate were determined (38.0 mu M and 244 pkat) and compared to the values for acetythiocholine (Km 0.18 mM; Vmax 5.1 nkat). Docking for 2,6-dichloroindophenol acetate and human AChE was done as well. In conclusion, 2,6-dichloroindophenol acetate seems to be suitable chromogenic substrate for AChE and spectrophotometry and based on this it can be easily performed whenever AChE activity should be tested.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CB - Analytická chemie, separace
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/EE2.3.20.0235" target="_blank" >EE2.3.20.0235: Vybudování výzkumného týmu experimentální a aplikované biofarmacie</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2015
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry
ISSN
1475-6366
e-ISSN
—
Svazek periodika
30
Číslo periodika v rámci svazku
5
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
4
Strana od-do
796-799
Kód UT WoS článku
000361328700011
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-84940662635