Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Evaluation of 2,6-dichlorophenolindophenol acetate as a substrate for acetylcholinesterase activity assay

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11160%2F15%3A10306834" target="_blank" >RIV/00216208:11160/15:10306834 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/60162694:G44__/15:43875420

  • Výsledek na webu

    <a href="http://www.tandfonline.com/doi/full/10.3109/14756366.2014.976564" target="_blank" >http://www.tandfonline.com/doi/full/10.3109/14756366.2014.976564</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.3109/14756366.2014.976564" target="_blank" >10.3109/14756366.2014.976564</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Evaluation of 2,6-dichlorophenolindophenol acetate as a substrate for acetylcholinesterase activity assay

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Ellman's method is a standard protocol for the determination of cholinesterases activity. Though the method is ready for laboratory purposes, it has some drawbacks as well. In the current article, 2,6-dichloroindophenol acetate is performed as a chromogenic substrate suitable for acetylcholinesterase (AChE) activity examination. Michaelis constant and maximal velocity for 2,6-dichloroindophenol acetate were determined (38.0 mu M and 244 pkat) and compared to the values for acetythiocholine (Km 0.18 mM; Vmax 5.1 nkat). Docking for 2,6-dichloroindophenol acetate and human AChE was done as well. In conclusion, 2,6-dichloroindophenol acetate seems to be suitable chromogenic substrate for AChE and spectrophotometry and based on this it can be easily performed whenever AChE activity should be tested.

  • Název v anglickém jazyce

    Evaluation of 2,6-dichlorophenolindophenol acetate as a substrate for acetylcholinesterase activity assay

  • Popis výsledku anglicky

    Ellman's method is a standard protocol for the determination of cholinesterases activity. Though the method is ready for laboratory purposes, it has some drawbacks as well. In the current article, 2,6-dichloroindophenol acetate is performed as a chromogenic substrate suitable for acetylcholinesterase (AChE) activity examination. Michaelis constant and maximal velocity for 2,6-dichloroindophenol acetate were determined (38.0 mu M and 244 pkat) and compared to the values for acetythiocholine (Km 0.18 mM; Vmax 5.1 nkat). Docking for 2,6-dichloroindophenol acetate and human AChE was done as well. In conclusion, 2,6-dichloroindophenol acetate seems to be suitable chromogenic substrate for AChE and spectrophotometry and based on this it can be easily performed whenever AChE activity should be tested.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CB - Analytická chemie, separace

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/EE2.3.20.0235" target="_blank" >EE2.3.20.0235: Vybudování výzkumného týmu experimentální a aplikované biofarmacie</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2015

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry

  • ISSN

    1475-6366

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    30

  • Číslo periodika v rámci svazku

    5

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    4

  • Strana od-do

    796-799

  • Kód UT WoS článku

    000361328700011

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-84940662635