Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Prp45 Affects Prp22 Partition in Spliceosomal Complexes and Splicing Efficiency of Non-Consensus Substrates

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F09%3A00013036" target="_blank" >RIV/00216208:11310/09:00013036 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Prp45 Affects Prp22 Partition in Spliceosomal Complexes and Splicing Efficiency of Non-Consensus Substrates

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Prp45 is an yeast ortholog of Human transcription co-regulator SNW1/SKIP, which is implicated in the regulation of both transcription elongation and alternative splicing. We characterize a temperature sensitive allele of PRP45 using a synthetic lethalityscreen, TAP purification and primer extension splicing assay. We found that prp45(1?169) genetically interacts spliceosomal components SYF1, CLF1/SYF3, NTC20, and CEF1, SLU7, PRP17, PRP18, and PRP22. Spliceosomal complexes purified from prp45(1?169) cells showed decreased stoichiometry of Prp22, suggesting its deranged interaction with the spliceosome. Splicing of canonical intron was unimpeded, wheras mutants showed elevated levels of lariatexon intermediate. We suggest that Prp45 contributes to splicing efficiency of substrates non-conforming to the consensus.

  • Název v anglickém jazyce

    Prp45 Affects Prp22 Partition in Spliceosomal Complexes and Splicing Efficiency of Non-Consensus Substrates

  • Popis výsledku anglicky

    Prp45 is an yeast ortholog of Human transcription co-regulator SNW1/SKIP, which is implicated in the regulation of both transcription elongation and alternative splicing. We characterize a temperature sensitive allele of PRP45 using a synthetic lethalityscreen, TAP purification and primer extension splicing assay. We found that prp45(1?169) genetically interacts spliceosomal components SYF1, CLF1/SYF3, NTC20, and CEF1, SLU7, PRP17, PRP18, and PRP22. Spliceosomal complexes purified from prp45(1?169) cells showed decreased stoichiometry of Prp22, suggesting its deranged interaction with the spliceosome. Splicing of canonical intron was unimpeded, wheras mutants showed elevated levels of lariatexon intermediate. We suggest that Prp45 contributes to splicing efficiency of substrates non-conforming to the consensus.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EB - Genetika a molekulární biologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2009

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Cellular Biochemistry

  • ISSN

    0730-2312

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    106

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    13

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000262238600016

  • EID výsledku v databázi Scopus