Structure of the human FOXO4-DBD-DNA complex at 1.9 A resolution reveals new details of FOXO binding to the DNA.

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F10%3A10062238" target="_blank" >RIV/00216208:11310/10:10062238 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/67985823:_____/10:00354847 RIV/68378050:_____/10:00354847

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Structure of the human FOXO4-DBD-DNA complex at 1.9 A resolution reveals new details of FOXO binding to the DNA.

Popis výsledku v původním jazyce

Here, the 1.9 A resolution crystal structure of the DNA-binding domain of human FOXO4 (FOXO4-DBD) bound to a 13 bp DNA duplex containing a FOXO consensus binding sequence is reported. The structure shows a similar recognition of the core sequence as hasbeen shown for two other FOXO proteins. Helix H3 is docked into the major groove and provides all of the base-specific contacts, while the N-terminus and wing W1 make additional contacts with the phosphate groups of DNA. In contrast to other FOXO-DBD-DNAstructures, the loop between helices H2 and H3 has a different conformation and participates in DNA binding. In addition, the structure of the FOXO4-DBD-DNA complex suggests that both direct water-DNA base contacts and the unique water-DNA base contactsand the unique water-network interactions contribute to FOXO-DBD binding to the DNA in a sequence-specific manner.

Název v anglickém jazyce

Structure of the human FOXO4-DBD-DNA complex at 1.9 A resolution reveals new details of FOXO binding to the DNA.

Popis výsledku anglicky

Here, the 1.9 A resolution crystal structure of the DNA-binding domain of human FOXO4 (FOXO4-DBD) bound to a 13 bp DNA duplex containing a FOXO consensus binding sequence is reported. The structure shows a similar recognition of the core sequence as hasbeen shown for two other FOXO proteins. Helix H3 is docked into the major groove and provides all of the base-specific contacts, while the N-terminus and wing W1 make additional contacts with the phosphate groups of DNA. In contrast to other FOXO-DBD-DNAstructures, the loop between helices H2 and H3 has a different conformation and participates in DNA binding. In addition, the structure of the FOXO4-DBD-DNA complex suggests that both direct water-DNA base contacts and the unique water-DNA base contactsand the unique water-network interactions contribute to FOXO-DBD binding to the DNA in a sequence-specific manner.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Rok uplatnění

2010

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Acta Crystallographica Section D: Biological Crystallography

ISSN

0907-4449

e-ISSN

—

Svazek periodika

66

Číslo periodika v rámci svazku

12

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

7

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000284881300012

EID výsledku v databázi Scopus

—