Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

FOXO4 interacts with p53 TAD and CRD and inhibits its binding to DNA

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F22%3A00556576" target="_blank" >RIV/61388963:_____/22:00556576 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/67985823:_____/22:00556576 RIV/00216208:11310/22:10446733 RIV/00216224:14740/22:00128772

  • Výsledek na webu

    <a href="https://doi.org/10.1002/pro.4287" target="_blank" >https://doi.org/10.1002/pro.4287</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1002/pro.4287" target="_blank" >10.1002/pro.4287</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    FOXO4 interacts with p53 TAD and CRD and inhibits its binding to DNA

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Transcription factor p53 protects cells against tumorigenesis when subjected to various cellular stresses. Under these conditions, p53 interacts with transcription factor Forkhead box O (FOXO) 4, thereby inducing cellular senescence by upregulating the transcription of senescence-associated protein p21. However, the structural details of this interaction remain unclear. Here, we characterize the interaction between p53 and FOXO4 by NMR, chemical cross-linking, and analytical ultracentrifugation. Our results reveal that the interaction between p53 TAD and the FOXO4 Forkhead domain is essential for the overall stability of the p53:FOXO4 complex. Furthermore, contacts involving the N-terminal segment of FOXO4, the C-terminal negative regulatory domain of p53 and the DNA-binding domains of both proteins stabilize the complex, whose formation blocks p53 binding to DNA but without affecting the DNA-binding properties of FOXO4. Therefore, our structural findings may help to understand the intertwined functions of p53 and FOXO4 in cellular homeostasis, longevity, and stress response.

  • Název v anglickém jazyce

    FOXO4 interacts with p53 TAD and CRD and inhibits its binding to DNA

  • Popis výsledku anglicky

    Transcription factor p53 protects cells against tumorigenesis when subjected to various cellular stresses. Under these conditions, p53 interacts with transcription factor Forkhead box O (FOXO) 4, thereby inducing cellular senescence by upregulating the transcription of senescence-associated protein p21. However, the structural details of this interaction remain unclear. Here, we characterize the interaction between p53 and FOXO4 by NMR, chemical cross-linking, and analytical ultracentrifugation. Our results reveal that the interaction between p53 TAD and the FOXO4 Forkhead domain is essential for the overall stability of the p53:FOXO4 complex. Furthermore, contacts involving the N-terminal segment of FOXO4, the C-terminal negative regulatory domain of p53 and the DNA-binding domains of both proteins stabilize the complex, whose formation blocks p53 binding to DNA but without affecting the DNA-binding properties of FOXO4. Therefore, our structural findings may help to understand the intertwined functions of p53 and FOXO4 in cellular homeostasis, longevity, and stress response.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA21-02080S" target="_blank" >GA21-02080S: Molekulová podstata interakce FOXO Forkhead transkripčních faktorů s tumorovým supresorem p53</a><br>

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2022

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Protein Science

  • ISSN

    0961-8368

  • e-ISSN

    1469-896X

  • Svazek periodika

    31

  • Číslo periodika v rámci svazku

    5

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    13

  • Strana od-do

    e4287

  • Kód UT WoS článku

    000788245500005

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85129098228