Production, enrichment and immobilization of a metagenome-derived epoxide hydrolase

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216208%3A11310%2F11%3A10108255" target="_blank" >RIV/00216208:11310/11:10108255 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61388971:_____/11:00360800

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.procbio.2010.10.004" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.procbio.2010.10.004</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.procbio.2010.10.004" target="_blank" >10.1016/j.procbio.2010.10.004</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Production, enrichment and immobilization of a metagenome-derived epoxide hydrolase

Popis výsledku v původním jazyce

Optimised culture conditions for the recombinant prototrophic strain Escherichia coli RE3(pSEKau2) were established to obtain biomass of epoxide hydrolase (EH). The recombinant enzyme was extracted from crude extracts using an optimised polyethylene glycol-based aqueous two-phase system (ATPS). Eupergit C 250L carrier proved to be the most interesting in terms of partially purified EH immobilization. The immobilized EH exhibited a significantly higher thermal stability compared to the free enzyme. Immobilization did not alter, to a large extent, the enantioselectivity and regioselectivity of the enzyme

Název v anglickém jazyce

Production, enrichment and immobilization of a metagenome-derived epoxide hydrolase

Popis výsledku anglicky

Optimised culture conditions for the recombinant prototrophic strain Escherichia coli RE3(pSEKau2) were established to obtain biomass of epoxide hydrolase (EH). The recombinant enzyme was extracted from crude extracts using an optimised polyethylene glycol-based aqueous two-phase system (ATPS). Eupergit C 250L carrier proved to be the most interesting in terms of partially purified EH immobilization. The immobilized EH exhibited a significantly higher thermal stability compared to the free enzyme. Immobilization did not alter, to a large extent, the enantioselectivity and regioselectivity of the enzyme

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Rok uplatnění

2011

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Process Biochemistry

ISSN

1359-5113

e-ISSN

—

Svazek periodika

46

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

7

Strana od-do

526-532

Kód UT WoS článku

000287274000015

EID výsledku v databázi Scopus

—